ZNF70 Inibidores

Os inibidores comuns do ZNF70 incluem, entre outros, a 5-Azacitidina CAS 320-67-2, a Tricostatina A CAS 58880-19-6, o Ácido Valpróico CAS 99-66-1, a 5-Aza-2′-Deoxicitidina CAS 2353-33-5 e o Ácido Hidroxâmico de Suberoilanilida CAS 149647-78-9.

Os inibidores da ZNF70 referem-se a uma classe de compostos químicos que visam e modulam a atividade da proteína 70 do dedo de zinco (ZNF70), um membro da grande família das proteínas do dedo de zinco (ZNF). As proteínas dedo de zinco caracterizam-se pela presença de domínios dedo de zinco, que são pequenas estruturas proteicas estabilizadas por iões de zinco e envolvidas na ligação ao ADN, na regulação da transcrição e em vários processos celulares. O ZNF70 é conhecido por desempenhar um papel na regulação da expressão genética, especificamente como fator de transcrição. Ao ligar-se a sequências específicas de ADN, o ZNF70 pode influenciar a transcrição de genes que são críticos para funções celulares como a diferenciação, a proliferação e a resposta a estímulos externos. Os inibidores do ZNF70 são concebidos para interferir com a sua capacidade de se ligar ao ADN ou de interagir com outras proteínas reguladoras, afectando assim as suas vias de sinalização a jusante e alterando as respostas celulares. O estudo e o desenvolvimento de inibidores do ZNF70 centram-se na compreensão do papel mais vasto das proteínas ZNF no controlo transcricional e na expressão genética. Estes inibidores são ferramentas úteis para sondar a dinâmica funcional da ZNF70 e as suas interações com outros complexos moleculares. Ao inibir a ZNF70, os investigadores podem observar os efeitos a jusante na regulação da transcrição, na remodelação da cromatina e nas modificações epigenéticas. Isto contribui para uma compreensão mais profunda da forma como as proteínas específicas do dedo de zinco, como a ZNF70, participam na regulação das redes genéticas. Além disso, os inibidores de ZNF70 oferecem um meio de explorar as propriedades estruturais dos domínios dos dedos de zinco, especialmente no que diz respeito às suas especificidades de ligação ao ADN, coordenação de iões metálicos e interações proteína-proteína.