O ZNF254 inclui uma variedade de elementos e compostos que interagem com a proteína a nível molecular, cada um influenciando a sua conformação e a sua capacidade de se ligar ao ADN, o que é fundamental para a sua função na regulação dos genes. O zinco desempenha um papel fundamental na ativação da ZNF254, uma vez que se liga aos motivos de dedo de zinco intrínsecos à estrutura da proteína. Esta ligação é crucial não só para a integridade estrutural da ZNF254, mas também para a sua atividade de ligação ao ADN. Do mesmo modo, outros iões metálicos, como o cobalto, o níquel e o cádmio, podem ligar-se aos domínios do dedo de zinco, provocando alterações na conformação da proteína que aumentam a sua afinidade de ligação ao ADN. Sabe-se que o cádmio, por exemplo, interage com as proteínas de dedo de zinco, podendo alterar a sua forma de modo a promover a interação com o ADN e, subsequentemente, a regulação dos genes.
Complementarmente ao papel destes iões metálicos, os aminoácidos e compostos relacionados contribuem para a ativação do ZNF254 através de várias modificações estruturais e funcionais. Os iões de magnésio são vitais para estabilizar a estrutura da proteína, assegurando que o ZNF254 mantém a conformação correcta para interagir com outras moléculas envolvidas na expressão genética. Os resíduos de cisteína no ZNF254 podem formar ligações dissulfureto, um tipo de ligação que é frequentemente crucial para manter a estrutura tridimensional da proteína. A presença de arginina e metionina na estrutura da proteína permite modificações pós-traducionais como a metilação, que podem melhorar as interacções proteína-proteína essenciais para as funções reguladoras dos genes. O ácido L-ascórbico, vulgarmente conhecido como vitamina C, actua como agente redutor, mantendo os resíduos de cisteína num estado reduzido, crucial para a função do ZNF254. Além disso, os resíduos de histidina estão implicados na coordenação de iões metálicos, o que pode influenciar diretamente o estado de ativação do ZNF254, assegurando a sua capacidade de se ligar eficazmente ao ADN. O ortovanadato de sódio, ao impedir a desfosforilação das proteínas, pode manter indiretamente o ZNF254 num estado ativado se a sua função for regulada pelo estado de fosforilação. Esta intrincada rede de interacções com várias entidades químicas garante que o ZNF254 é devidamente ativado para desempenhar o seu papel na regulação dos genes.
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| Nome do Produto | CAS # | Numero de Catalogo | Quantidade | Preco | Uso e aplicacao | NOTAS |
|---|---|---|---|---|---|---|
Zinc | 7440-66-6 | sc-213177 | 100 g | $47.00 | ||
O zinco ativa diretamente o ZNF254 ligando-se aos motivos do dedo de zinco, que são críticos para a atividade de ligação ao ADN da proteína. Esta interação aumenta a capacidade do ZNF254 para se ligar ao ADN e regular a expressão genética. | ||||||
L-Arginine | 74-79-3 | sc-391657B sc-391657 sc-391657A sc-391657C sc-391657D | 5 g 25 g 100 g 500 g 1 kg | $20.00 $30.00 $60.00 $215.00 $345.00 | 2 | |
A metilação da arginina é uma modificação pós-traducional que pode aumentar as interações proteína-proteína do ZNF254 com outras proteínas reguladoras envolvidas na expressão genética, activando assim a sua função. | ||||||
L-Methionine | 63-68-3 | sc-394076 sc-394076A sc-394076B sc-394076C sc-394076D sc-394076E | 25 g 100 g 250 g 1 kg 5 kg 10 kg | $33.00 $36.00 $56.00 $148.00 $566.00 $1081.00 | ||
A metionina pode estar envolvida na metilação de resíduos de arginina no ZNF254, uma modificação pós-tradução que pode ativar a proteína, melhorando as suas interações com outros componentes da maquinaria reguladora dos genes. | ||||||
L-Ascorbic acid, free acid | 50-81-7 | sc-202686 | 100 g | $45.00 | 5 | |
O ácido L-ascórbico, ou vitamina C, pode atuar como um agente redutor, mantendo potencialmente os resíduos de cisteína no ZNF254 num estado reduzido, o que é necessário para a função e ativação adequadas da proteína. | ||||||
Sodium Orthovanadate | 13721-39-6 | sc-3540 sc-3540B sc-3540A | 5 g 10 g 50 g | $45.00 $56.00 $183.00 | 142 | |
O ortovanadato de sódio é um inibidor geral da tirosina fosfatase. Se a atividade do ZNF254 for regulada pela fosforilação, a inibição das fosfatases pelo ortovanadato de sódio pode levar a um aumento do estado de fosforilação do ZNF254, conduzindo à sua ativação. (Esta entrada é hipotética e pressupõe que o estado de fosforilação do ZNF254 modula a sua atividade, o que é um mecanismo regulador comum a muitas proteínas). | ||||||