Os inibidores químicos da WIBG podem interferir com a sua função de várias formas, tirando partido das intrincadas vias de sinalização celular e das interacções proteicas. A esturosporina, ao inibir a proteína quinase C (PKC), pode alterar o estado de fosforilação e a atividade das proteínas que se associam à WIBG, afectando assim o papel da WIBG no processamento do ARN. Do mesmo modo, o H-89 tem como alvo a proteína quinase A (PKA), e a sua ação inibidora pode levar a alterações na fosforilação e na função das proteínas que interagem com a WIBG. O inibidor de cinase K252a também interrompe a atividade de várias proteínas cinases, o que pode modificar as vias de sinalização que envolvem a WIBG, afectando a sua função na ligação e tradução do ARNm.
Além disso, a DRB tem como alvo a RNA Polimerase II, que interrompe a síntese de mRNA e limita indiretamente a disponibilidade de substrato para a WIBG, influenciando a sua capacidade funcional no processamento de mRNA. Os produtos químicos Wortmannin e LY294002, ambos inibidores da PI3K, podem interromper a sinalização dependente da PI3K, alterando potencialmente o ambiente celular e afectando os processos que envolvem a WIBG. A rapamicina, ao inibir a mTOR, pode afetar a síntese proteica e, consequentemente, a tradução de proteínas que interagem com a WIBG. O inibidor seletivo de CDK Roscovitine pode reduzir o envolvimento da WIBG no splicing e exportação de RNA, alterando a atividade de proteínas relacionadas com a CDK. Além disso, inibidores como SP600125, U0126, SB203580 e PD98059 têm como alvo várias cinases, como JNK, MEK1/2, p38 MAP Kinase e MEK, respetivamente. Estes inibidores podem alterar os estados de fosforilação das proteínas nas vias de sinalização que influenciam a estabilidade, o processamento e o metabolismo do ARNm, inibindo assim funcionalmente o papel da WIBG nestes processos celulares críticos.
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