Date published: 2025-11-4

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Vmn2r50 Inibidores

Os inibidores comuns do Vmn2r50 incluem, entre outros, a benzamidina CAS 618-39-3, o marimastato CAS 154039-60-8, a L-butionina sulfoximina CAS 83730-53-4, o E-64 CAS 66701-25-5 e o óxido de fenilarsina CAS 637-03-6.

O Vmn2r50 engloba um conjunto diversificado de compostos que podem inibir a atividade da proteína através de diferentes mecanismos. A benzamidina, um inibidor da serina-protease, pode inibir a Vmn2r50 visando a sua função proteolítica, o que sugere que a Vmn2r50 pode ter um domínio semelhante à serina-protease que é crucial para a sua atividade. O marimastat pode inibir a Vmn2r50 impedindo a remodelação da matriz extracelular, o que indica uma interação entre a Vmn2r50 e a matriz extracelular. O EDTA é um agente quelante e a sua inibição da Vmn2r50 indica a importância dos iões metálicos como cofactores para a atividade da proteína. A diprotina A pode perturbar a atividade da Vmn2r50 através da inibição da dipeptidil peptidase-IV, que pode estar envolvida no processamento ou na ativação da Vmn2r50.

O E-64 inibe o Vmn2r50 através da sua ação sobre as cisteína proteases, o que implica que a atividade ou a regulação do Vmn2r50 pode depender da atividade das cisteína proteases. O óxido de fenilarsina pode ligar-se a grupos tiol e a sua inibição do Vmn2r50 sugere que as enzimas reactivas aos tióis desempenham um papel na função da proteína. O fosforamidon, ao inibir as metaloproteases, pode afetar a Vmn2r50, o que pode ser uma indicação de que a atividade da metaloprotease está envolvida na regulação ou ativação da Vmn2r50. O GW4869 pode inibir a Vmn2r50 alterando a sinalização dos esfingolípidos, o que é indicativo de uma associação funcional entre a Vmn2r50 e o metabolismo dos esfingolípidos. O PD 98059 e o LY294002 inibem a Vmn2r50 bloqueando a MEK1/2 e a PI3 quinase, respetivamente, indicando que a atividade da Vmn2r50 está interligada com estas vias de sinalização. A inibição do Vmn2r50 pelo ML-7 através da inibição da cinase da cadeia leve da miosina aponta para um papel da dinâmica do citoesqueleto na regulação da atividade do Vmn2r50. Por último, o ZINC13466751, um composto identificado através de rastreio virtual, pode inibir o Vmn2r50 ligando-se diretamente à proteína, o que sugere a presença de um local ou estrutura de ligação específica no Vmn2r50 que é crucial para a sua atividade.

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