Trypsin-5 Ativadores

Os activadores comuns da tripsina-5 incluem, entre outros, a benzamidina CAS 618-39-3, a L-arginina CAS 74-79-3, o dimetilsulfóxido (DMSO) CAS 67-68-5, o cloreto de cálcio anidro CAS 10043-52-4 e o sulfato de magnésio anidro CAS 7487-88-9.

Os activadores químicos da tripsina alfa-like desempenham um papel crucial na modulação da sua atividade proteolítica através de várias interacções bioquímicas. A benzamidina, por exemplo, aumenta a eficiência catalítica da tripsina alfa-like ao imitar o estado de transição da hidrólise de péptidos quando ligada ao sítio ativo da enzima, facilitando assim a decomposição de substratos naturais. Do mesmo modo, a Nα-Benzoil-L-arginina serve de substrato específico para a tripsina alfa-like, promovendo a ativação autocatalítica ao permitir a clivagem no resíduo de arginina, o que, por sua vez, aumenta a função proteolítica da enzima. Sabe-se que o etanol, em baixas concentrações, aumenta a atividade da tripsina alfa-like, modificando a dinâmica de solvatação em torno da enzima e dos seus substratos, o que melhora os processos de ligação e de catálise. O dimetilsulfóxido actua possivelmente alterando a conformação da enzima ou a dinâmica do solvente em torno do local ativo, aumentando assim a acessibilidade do substrato e melhorando a atividade da enzima.

Além disso, sabe-se que os compostos iónicos, como o cloreto de cálcio e o sulfato de magnésio, estabilizam a estrutura da tripsina alfa-like. O Cloreto de Cálcio, em particular, é eficaz na estabilização da configuração do sítio ativo, levando a uma maior atividade proteolítica. O Sulfato de Magnésio actua como um cofator, estabilizando a distribuição de cargas e promovendo a atividade enzimática. O glicerol contribui para a ativação da tripsina alfa mantendo a integridade estrutural da enzima, o que pode resultar num aumento da afinidade do substrato e da rotação catalítica. Tanto o Cloreto de Sódio como o Cloreto de Potássio podem ativar a enzima atenuando as repulsões electrostáticas, o que facilita a entrada do substrato no sítio ativo e a catálise. A ureia, em baixas concentrações, pode aumentar a flexibilidade da tripsina alfa-like e a acessibilidade do seu sítio ativo, alterando a camada de hidratação em torno da enzima. Além disso, sabe-se que aminoácidos como a prolina e a arginina são eficazes na ativação da tripsina alfa-like. A prolina pode induzir alterações conformacionais que favorecem a ligação do substrato e a catálise, enquanto a arginina, com a sua carga positiva, pode aumentar a ligação do substrato através de interacções favoráveis no sítio ativo da enzima, facilitando, em última análise, o processo catalítico da tripsina alfa-like.