Trypsin-3 Ativadores

Os activadores comuns da tripsina-3 incluem, entre outros, a benzamidina CAS 618-39-3, a 1,10-fenantrolina CAS 66-71-7, o inibidor de tripsina de soja CAS 9035-81-8, o cloreto de cálcio anidro CAS 10043-52-4 e a heparina CAS 9005-49-6.

Os activadores químicos da tripsina-3 incluem uma variedade de compostos que aumentam a atividade da enzima através de diferentes mecanismos. A benzamidina, como inibidor competitivo, paradoxalmente estabiliza a forma activada da tripsina-3, ligando-se ao seu sítio ativo. Esta interação pode levar a um aumento da atividade da enzima em relação às proteínas do substrato. Do mesmo modo, a Nα-Benzoil-DL-arginina, ao atuar como mímico do substrato, liga-se ao sítio ativo da tripsina-3, induzindo uma alteração conformacional que aumenta a eficiência catalítica da enzima e aumenta a taxa de renovação do substrato. O papel do etanol é ligeiramente indireto; ao precipitar as proteínas e alterar a sua solubilidade, pode concentrar a tripsina-3 e os seus substratos, facilitando interacções enzima-substrato mais frequentes e aumentando assim a atividade da tripsina-3. Além disso, a 1,10-fenantrolina serve para proteger a tripsina-3 da inativação, quelando iões metálicos necessários às metaloproteases que podem degradar a tripsina-3, preservando indiretamente o seu estado ativo.

Além disso, compostos como o inibidor de tripsina de soja podem inicialmente inibir a tripsina-3 mas, em determinadas condições, estabilizar a enzima numa conformação ativa, aumentando assim indiretamente a sua atividade. O ditiotreitol (DTT) promove a atividade da tripsina-3 ao reduzir as ligações dissulfureto na enzima ou na sua forma zimogénica, o que pode levar à ativação ou impedir a formação de dímeros inactivos. O cloreto de cálcio aumenta a atividade da tripsina-3 ligando-se à enzima e induzindo alterações conformacionais que estabilizam o local ativo. A heparina, ao interagir com a tripsina-3, pode induzir alterações conformacionais que activam o local catalítico, aumentando a função proteolítica da enzima. O dimetilsulfóxido (DMSO) pode ativar a tripsina-3 provocando alterações conformacionais que expõem o seu sítio ativo ou alteram a especificidade do substrato. Do mesmo modo, a presença de aminoácidos como a glicina e a arginina pode afetar a camada de hidratação em torno da tripsina-3 ou levar à ativação alostérica da enzima, respetivamente, melhorando assim a sua interação com os substratos e aumentando a sua atividade enzimática. Por último, o inibidor da tripsina secretora pancreática (PSTI), em concentrações sub-inibitórias, pode ligar-se à tripsina-3 de forma a estabilizar a sua conformação ativa, conduzindo a um aumento da atividade enzimática.