Date published: 2025-10-10

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TRIM38 Inibidores

Os inibidores comuns do TRIM38 incluem, entre outros, MG-132 [Z-Leu- Leu-Leu-CHO] CAS 133407-82-6, cloroquina CAS 54-05-7, inibidor da autofagia, 3-MA CAS 5142-23-4, bafilomicina A1 CAS 88899-55-2 e hemissulfato de leupeptina CAS 55123-66-5.

Os inibidores químicos do TRIM38 podem afetar a sua função através de vários mecanismos, predominantemente interferindo com as vias de degradação autofágica e proteasomal que o TRIM38 é conhecido por regular. O MG132, como inibidor do proteassoma, pode impedir a degradação de proteínas que são marcadas para destruição pela atividade da E3 ubiquitina ligase do TRIM38. Esta inibição resulta numa acumulação de proteínas ubiquitinadas, o que pode levar a um bloqueio funcional do turnover mediado por TRIM38 destes substratos. A cloroquina actua através do aumento do pH nos lisossomas, atenuando eficazmente o processo autofágico em que o TRIM38 está envolvido. Ao perturbar o ambiente ácido necessário ao funcionamento das enzimas lisossomais, a cloroquina impede indiretamente o papel do TRIM38 na degradação autofágica.

Além disso, a autofagia depende da formação e maturação de autofagossomas, processos que são controlados por vias de sinalização que envolvem a PI3K. Neste caso, a 3-Metiladenina e o LY294002 actuam como inibidores da PI3K, suprimindo a via autofágica e impedindo assim a função do TRIM38 na renovação dos autofagossomas. A bafilomicina A1, outro inibidor que tem como alvo a V-ATPase necessária para a acidificação lisossómica, também pode prejudicar o processo autofágico regulado pelo TRIM38. A E64d e a Leupeptina, que inibem as proteases de cisteína e de serina, respetivamente, e a Pepstatina A, que inibe as proteases aspártilicas, contribuem para a perturbação da proteólise lisossomal. Esta perturbação pode levar a uma inibição funcional do TRIM38, uma vez que impede a fase final de degradação da autofagia. Além disso, o Spautin-1 tem como alvo as peptidases específicas da ubiquitina USP10 e USP13, levando à acumulação de proteínas ubiquitinadas e perturbando o fluxo autofágico, afectando assim as actividades associadas ao TRIM38. O saracatinib e o KU-55933 são inibidores que visam as vias de sinalização; ao inibirem a Src quinase e a ATM quinase, respetivamente, podem interferir com os processos de sinalização celular que modulam a função do TRIM38. Estes inibidores químicos demonstram coletivamente a capacidade de modular a atividade do TRIM38, visando diferentes aspectos das vias de degradação celular em que o TRIM38 é um componente crítico.

VEJA TAMBÉM

Nome do ProdutoCAS #Numero de CatalogoQuantidadePrecoUso e aplicacaoNOTAS

MG-132 [Z-Leu- Leu-Leu-CHO]

133407-82-6sc-201270
sc-201270A
sc-201270B
5 mg
25 mg
100 mg
$56.00
$260.00
$980.00
163
(3)

O MG132 é um inibidor do proteasoma que pode inibir a degradação de proteínas ubiquitinadas. Uma vez que o TRIM38 tem atividade de ubiquitina ligase E3, o MG132 pode inibir funcionalmente o TRIM38 ao impedir a degradação proteasomal dos seus substratos, inibindo assim o processo de renovação proteica que o TRIM38 regula.

Chloroquine

54-05-7sc-507304
250 mg
$68.00
2
(0)

A cloroquina é conhecida por alcalinizar o pH lisossómico. O TRIM38 está implicado no processo de autofagia, que requer ambientes lisossómicos ácidos para a degradação das vesículas autofágicas. Ao aumentar o pH lisossómico, a cloroquina pode inibir a via de degradação lisossómica, que é essencial para o processo autofágico em que o TRIM38 está envolvido.

Autophagy Inhibitor, 3-MA

5142-23-4sc-205596
sc-205596A
50 mg
500 mg
$56.00
$256.00
113
(3)

A 3-metiladenina é um inibidor da fosfoinositídeo 3-quinases (PI3K). Foi relatado que o TRIM38 participa na regulação da autofagia, um processo celular que depende da atividade da PI3K. Ao inibir a PI3K, a 3-Metiladenina pode suprimir a via autofágica e, assim, inibir funcionalmente o TRIM38.

Bafilomycin A1

88899-55-2sc-201550
sc-201550A
sc-201550B
sc-201550C
100 µg
1 mg
5 mg
10 mg
$96.00
$250.00
$750.00
$1428.00
280
(6)

A bafilomicina A1 inibe especificamente a V-ATPase, que é vital para a acidificação dos lisossomas. O TRIM38 está envolvido na autofagia, que depende da degradação lisossómica. A inibição da V-ATPase pela bafilomicina A1 pode impedir a acidificação lisossomal, inibindo assim funcionalmente o processo autofágico em que o TRIM38 está ativo.

Leupeptin hemisulfate

103476-89-7sc-295358
sc-295358A
sc-295358D
sc-295358E
sc-295358B
sc-295358C
5 mg
25 mg
50 mg
100 mg
500 mg
10 mg
$72.00
$145.00
$265.00
$489.00
$1399.00
$99.00
19
(3)

A leupeptina é um inibidor reversível de proteases de serina e cisteína, como as dos lisossomas. Ao inibir estas proteases, a leupeptina pode impedir a via de degradação lisossómica. Considerando o papel do TRIM38 na autofagia, que envolve a degradação lisossómica, o mecanismo de ação da Leupeptina pode inibir funcionalmente o TRIM38 ao interromper a degradação relacionada com a autofagia que este regula.

Spautin-1

1262888-28-7sc-507306
10 mg
$165.00
(0)

A Spautin-1 é um inibidor das peptidases específicas da ubiquitina USP10 e USP13, que estão envolvidas na autofagia. O TRIM38 está associado à regulação da autofagia. Ao inibir estas peptidases, o Spautin-1 pode levar à acumulação de proteínas ubiquitinadas e perturbar o fluxo autofágico, inibindo assim funcionalmente a atividade do TRIM38 na autofagia.

Saracatinib

379231-04-6sc-364607
sc-364607A
10 mg
200 mg
$113.00
$1035.00
7
(1)

O saracatinib é um inibidor da Src quinase. A atividade da Src cinase tem sido implicada em várias vias de sinalização, incluindo as que regulam a autofagia. Ao inibir a Src quinase, o saracatinib pode interromper a sinalização necessária para a autofagia, onde se sabe que o TRIM38 desempenha um papel, inibindo assim funcionalmente o TRIM38.

ATM Kinase Inhibitor

587871-26-9sc-202963
2 mg
$108.00
28
(2)

O KU-55933 é um inibidor da quinase ATM, que faz parte da resposta aos danos no ADN. Sabe-se que o TRIM38 está envolvido na sinalização imune inata e pode ser regulado por respostas a danos no ADN. Ao inibir a ATM quinase, o KU-55933 pode alterar as vias de sinalização que envolvem o TRIM38, proporcionando uma inibição funcional do papel do TRIM38 nessas vias.