Os inibidores de TMPIT constituem uma classe de compostos químicos que visam seletivamente e inibem a atividade de uma enzima específica ou de um grupo de enzimas. O acrónimo TMPIT representa geralmente uma atividade enzimática específica ou uma enzima específica que estes compostos se destinam a inibir, embora, sem especificar a enzima exacta, a descrição deva permanecer algo geral. Os inibidores enzimáticos, como os da classe TMPIT, são moléculas que se ligam às enzimas e diminuem a sua atividade. Uma vez que as enzimas desempenham papéis cruciais em várias vias bioquímicas, a sua inibição pode resultar na alteração da dinâmica de uma via bioquímica.
O modo de ação dos inibidores da TMPIT pode ser diverso. Funcionam frequentemente através da ligação ao local ativo de uma enzima, impedindo assim que o substrato interaja com esse local e prossiga com a reação catalítica que a enzima normalmente facilitaria. Alguns inibidores ligam-se de forma reversível, enquanto outros podem ligar-se de forma irreversível, levando à inativação permanente da enzima. A ligação destes inibidores pode ser competitiva, não competitiva ou não competitiva, dependendo do facto de competirem diretamente com o substrato pelo local ativo ou de se ligarem a um local diferente da enzima. Esta interação é altamente específica e resulta frequentemente da estrutura do inibidor, que é concebida para imitar de perto o substrato natural da enzima ou para se encaixar no seu sítio ativo com elevada afinidade. A especificidade e o modo de inibição são factores-chave que definem a eficácia e a seletividade dos inibidores da TMPIT num ambiente biológico complexo em que numerosas enzimas estão simultaneamente activas.
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