O TEX12 pode influenciar a sua função através de várias vias bioquímicas, principalmente alterando o estado de fosforilação das proteínas que interagem com o TEX12 ou que fazem parte do complexo sinaptonemal. O dibutiril-AMP e a forskolina, por exemplo, servem para aumentar os níveis intracelulares de AMPc, que por sua vez activam as proteínas quinases dependentes de AMPc. Estas cinases podem fosforilar substratos que podem incluir proteínas associadas ao TEX12, modulando assim a sua atividade na manutenção da estrutura do complexo sinaptonémico. Do mesmo modo, o forbol 12-miristato 13-acetato (PMA) ativa a proteína quinase C (PKC), que também tem a capacidade de fosforilar e alterar proteínas que podem trabalhar em conjunto com TEX12 para promover a sua função estabilizadora.
A calicilina A, o ácido ocadaico e a tautomicina actuam impedindo a desfosforilação das proteínas. Ao inibir as proteínas fosfatases 1 e 2A, estes produtos químicos ajudam a manter as proteínas num estado fosforilado, que é frequentemente necessário para processos activos na célula. Esta fosforilação sustentada pode garantir que as proteínas que interagem com o TEX12 permanecem num estado que apoia a atividade do TEX12 nos processos meióticos. Complementarmente, a isonomicina e a tapsigargina elevam os níveis de cálcio intracelular, o que pode ativar proteínas dependentes do cálcio necessárias para a função de TEX12. Do mesmo modo, a Bisindolilmaleimida I, apesar de ser um inibidor da PKC, pode, a baixas concentrações, ativar certas isoformas da PKC, levando à fosforilação de proteínas que interagem com TEX12, promovendo o seu papel no complexo sinaptonemal. Por último, a anisomicina ativa as proteínas quinases activadas pelo stress, que poderiam fosforilar e, assim, regular as proteínas que reforçam a função do TEX12 na dinâmica dos cromossomas meióticos, enquanto o galato de epigalocatequina (EGCG) influencia várias vias de sinalização que podem incluir quinases que fosforilam proteínas associadas ao TEX12. A zearalenona, através da sua interação com as vias de sinalização estrogénica, também pode modificar o estado de fosforilação das proteínas que regulam a atividade da TEX12 durante a meiose.
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