TESP3 Ativadores

Os activadores comuns de TESP3 incluem, entre outros, a benzamidina CAS 618-39-3, o fluoreto de fenilmetilsulfonilo CAS 329-98-6, o dimetilsulfóxido (DMSO) CAS 67-68-5, a heparina CAS 9005-49-6 e o cloreto de cálcio anidro CAS 10043-52-4.

Os activadores químicos da serina protease 52 incluem uma variedade de compostos que interagem com a proteína de diferentes formas para aumentar a sua atividade. A benzamidina, por exemplo, actua normalmente como um inibidor reversível das serino-proteases, mas no contexto único da serino-protease 52, pode ligar-se ao local ativo e estabilizar a forma activada da enzima, impedindo assim a sua desativação. De forma semelhante, o fluoreto de fenilmetilsulfonilo (PMSF) é geralmente um inibidor irreversível, mas pode ligar-se covalentemente ao resíduo de serina do sítio ativo, induzindo uma alteração conformacional que ativa a protease em determinadas condições. O ditiotreitol (DTT) reduz as ligações dissulfureto no interior da protease, facilitando um rearranjo estrutural que conduz à ativação. O taurocolato de sódio aumenta a solubilidade e a estabilidade da protease, o que, por sua vez, melhora a sua função enzimática. O etanol, a baixas concentrações, pode induzir alterações conformacionais que expõem o sítio ativo da serina protease 52, aumentando a sua atividade. Do mesmo modo, o dimetilsulfóxido (DMSO) pode solubilizar a proteína e promover uma conformação ativa.

Além disso, a heparina liga-se à serina protease 52 e induz alterações conformacionais que resultam num estado ativo da enzima. Os iões de cálcio fornecidos pelo CaCl2 ligam-se à proteína, induzindo uma alteração conformacional que ativa a enzima. O MgCl2 funciona de forma semelhante, fornecendo iões de magnésio que se ligam à serina protease 52 para promover uma conformação ativa da enzima. O glicerol estabiliza a estrutura da enzima, apoiando assim a sua forma ativa. O agente quelante 1,10-fenantrolina remove os iões metálicos inibitórios, evitando assim a inativação induzida por metais e mantendo a enzima num estado ativado. Por último, o ácido α-ciano-4-hidroxicinâmico interage com a serina protease 52 para induzir uma conformação favorável à atividade enzimática, promovendo assim o seu estado ativo. Cada uma destas substâncias químicas, através de mecanismos distintos, contribui para a ativação da serina protease 52, reforçando a sua função proteolítica.