Date published: 2025-11-6

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TDRD12 Inibidores

Os inibidores comuns de TDRD12 incluem, entre outros, LY 294002 CAS 154447-36-6, U-0126 CAS 109511-58-2, Tricostatina A CAS 58880-19-6, 5-Azacitidina CAS 320-67-2 e Rapamicina CAS 53123-88-9.

Os inibidores da TDRD12 pertencem a uma categoria de agentes químicos especificamente concebidos para interagir com a proteína TDRD12, um membro da família de proteínas que contém o domínio Tudor. A inibição da TDRD12 é conseguida através da ligação destes inibidores à proteína, afectando assim a sua função. A proteína TDRD12 contém normalmente domínios Tudor, conhecidos pelo seu papel na mediação das interacções proteína-proteína, essenciais em vários processos celulares. Estes domínios reconhecem e ligam-se a padrões específicos de aminoácidos metilados, como os que se encontram nas caudas das histonas, o que ajuda a regular a estrutura da cromatina e a influenciar a expressão genética. O mecanismo exato do funcionamento da TDRD12 na célula e as vias que influencia podem ser complexos e multifacetados, com a sua atividade a ter impacto na regulação dos ácidos nucleicos e no envolvimento na intrincada orquestração de eventos celulares.

O desenvolvimento de inibidores da TDRD12 baseia-se na ciência da modulação da função proteica a nível molecular. Ao criar moléculas que podem seletivamente visar e ligar-se à TDRD12, os investigadores pretendem influenciar a atividade da proteína. A conceção destes inibidores é um processo sofisticado que implica a compreensão da estrutura tridimensional da proteína TDRD12, nomeadamente a configuração dos seus domínios Tudor. A interação entre os inibidores da TDRD12 e a proteína pode envolver uma série de forças não covalentes, tais como ligações de hidrogénio, interacções hidrofóbicas e forças de van der Waals. Esta interação precisa é crucial para garantir que o inibidor possa modular eficazmente a função da proteína TDRD12 sem afetar outras proteínas com domínios ou funções semelhantes, o que exige um elevado grau de especificidade na conceção molecular do inibidor.

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