SIAE Inibidores

Os inibidores comuns das SIAE incluem, entre outros, o zanamivir CAS 139110-80-8, o fosfato de oseltamivir CAS 204255-11-8, o peramivir, o laninamivir e o ácido N-acetil-2,3-dehidro-2-desoxineuramínico CAS 24967-27-9.

Os inibidores químicos da SIAE podem funcionar através de vários mecanismos para inibir a atividade enzimática da proteína. Por exemplo, o zanamivir e o oseltamivir são inibidores da neuraminidase com uma semelhança estrutural com o ácido siálico, o que lhes permite impedir potencialmente a atividade enzimática da SIAE nos seus substratos, ocupando o seu sítio ativo. Esta inibição competitiva bloqueia a capacidade da enzima para remover os resíduos de ácido siálico das glicoproteínas ou dos glicolípidos. O peramivir e o laninamivir, também inibidores da neuraminidase, podem inibir a SIAE de forma semelhante, ligando-se ao local ativo da enzima e impedindo a clivagem do ácido siálico. Isto é crucial, uma vez que o papel principal da SIAE envolve a regulação das respostas imunitárias através da modificação de moléculas que contêm ácido siálico na superfície celular.

Além disso, os inibidores químicos como a DANA e a Siastatina B, que são análogos do ácido siálico, actuam como inibidores competitivos, bloqueando diretamente o local ativo da SIAE. O Neu5Ac2en, outro derivado do ácido siálico, pode inibir a atividade enzimática da SIAE ao competir com os substratos naturais pelo sítio ativo, impedindo assim o funcionamento adequado da enzima. A fludalanina, um análogo estrutural da alanina, e o PUGNAc, outro inibidor das sialidases, podem inibir a SIAE por se assemelharem aos seus substratos naturais, bloqueando o sítio ativo da enzima e impedindo a sua atividade. Um outro análogo do ácido siálico, o ácido 9-azido-9-deoxi-N-acetilneuramínico, pode inibir a SIAE actuando como pseudo-substrato, impedindo assim a enzima de cumprir o seu papel de clivagem dos resíduos de ácido siálico. Por último, a anidro-D-mannojirimicina, um derivado que imita a estrutura dos substratos naturais, pode bloquear o sítio ativo da SIAE, tornando-a inativa e incapaz de desempenhar a sua função nos processos celulares. Cada um destes produtos químicos, ao imitar ou competir com os substratos naturais da SIAE, pode levar à inibição funcional da proteína, influenciando assim as vias bioquímicas em que a SIAE está envolvida.