Os inibidores da SAPCD2 actuam através de uma variedade de mecanismos, visando vias bioquímicas específicas para conseguir a supressão funcional desta proteína. Alguns inibidores exercem os seus efeitos através da modulação dos processos de fosforilação, uma modificação pós-traducional crítica necessária para a atividade e localização da SAPCD2. Ao impedirem estes eventos de fosforilação, estes inibidores reduzem efetivamente o rendimento funcional da SAPCD2. Outros compostos interferem com a dinâmica do citoesqueleto de actina, que pode ser essencial para a função da SAPCD2, especialmente se a sua atividade depender de interacções com o citoesqueleto. Esses inibidores perturbam a estrutura do citoesqueleto, podendo assim impedir o papel da SAPCD2 na célula. Além disso, certos inibidores têm como alvo as vias de sinalização, inibindo as enzimas envolvidas na cascata, como as cinases das vias PI3K/Akt ou ERK, ou enzimas como a fosfolipase C, que são fundamentais na geração de mensageiros secundários. A inibição destas moléculas de sinalização poderia conduzir a um efeito a jusante que diminuísse a atividade ou a estabilidade do SAPCD2, uma vez que este pode depender dessas vias para os seus mecanismos de regulação.
Outro aspeto da inibição da SAPCD2 envolve a modulação dos níveis de cálcio intracelular, que funciona como uma entidade de sinalização ubíqua que afecta numerosos processos celulares. Os compostos que quelatam o cálcio diretamente ou inibem enzimas que influenciam a sinalização do cálcio podem levar a uma inibição indireta da SAPCD2, assumindo que a sua funcionalidade é dependente do cálcio. Além disso, os inibidores da via do proteassoma afectam o SAPCD2 ao impedirem a degradação de proteínas que podem regular o SAPCD2 ou ao induzirem respostas de stress celular que podem suprimir a sua expressão. Do mesmo modo, os compostos que alteram a sinalização dos receptores acoplados à proteína G podem ter um impacto indireto no SAPCD2 se este for regulado por essas vias. Por último, a inibição da farnesil pirofosfato sintase por certos inibidores perturba a via do mevalonato e, consequentemente, os processos de prenilação das proteínas e de associação às membranas, que podem ser cruciais para o bom funcionamento da SAPCD2.
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