RPL14 Inibidores

Os inibidores comuns da RPL14 incluem, entre outros, a anisomicina CAS 22862-76-6, a cicloheximida CAS 66-81-9, a α-sarcina CAS 86243-64-3, a emetina CAS 483-18-1 e a harringtonina CAS 26833-85-2.

Os inibidores químicos da RPL14 incluem uma gama de compostos que têm como alvo a maquinaria ribossómica central para a síntese de proteínas, onde a RPL14 desempenha um papel crítico. A anisomicina é um desses inibidores, que se liga à subunidade ribossómica 60S, impedindo a formação de ligações peptídicas e, consequentemente, paralisando a função ribossómica de que o RPL14 faz parte. Do mesmo modo, sabe-se que a cicloheximida bloqueia a etapa de translocação nos ribossomas, congelando o papel da RPL14 durante a tradução do ARNm. A ricina compromete ainda mais a funcionalidade da RPL14 ao inativar a subunidade 60S através da depurinação do ARNr, o que perturba a interação do ribossoma com os factores de alongamento cruciais para a síntese proteica. A alfa-sarcina contribui para este conjunto de inibidores ao clivar o ARNr no local ativo do ribossoma, comprometendo a integridade do ribossoma e, por conseguinte, a contribuição funcional da RPL14.

A emetina e a harringtonina inibem a síntese proteica por mecanismos diferentes, mas ambas afectam a participação da RPL14 na tradução. A emetina liga-se à subunidade 40S e bloqueia o movimento do ribossoma ao longo do ARNm, inibindo diretamente a participação da RPL14 na tradução. A harringtonina, por outro lado, impede a incorporação de aminoácidos em cadeias peptídicas alongadas, interrompendo assim o papel da RPL14 na montagem do ribossoma. A homoharringtonina e a pactamicina também inibem a etapa de alongamento e o início da síntese proteica, respetivamente, o que restringe o envolvimento da RPL14 com o ribossoma durante estas fases críticas. A puromicina provoca a terminação prematura da cadeia ao imitar o aminoacil-RNAt, inibindo efetivamente o RPL14 ao interromper o processo de alongamento que este facilita. A esparsomicina e a estreptovitacina A interferem com a formação de ligações peptídicas e com o processo de translocação, respetivamente, comprometendo o papel da RPL14 nestes processos fundamentais. Por último, a tunicamicina perturba a dobragem adequada das proteínas ao inibir a glicosilação ligada à N, afectando a integração da RPL14 em ribossomas funcionais e, por conseguinte, o seu papel na síntese proteica. Cada um destes produtos químicos prejudica a função do ribossoma, que é parte integrante do papel de produção de proteínas do RPL14, tornando-o funcionalmente inibido.