Ribosomal Protein L7 Ativadores

Os activadores comuns da proteína ribossomal L7 incluem, entre outros, a cicloheximida CAS 66-81-9, a puromicina CAS 53-79-2, a emetina CAS 483-18-1, a anisomicina CAS 22862-76-6 e a homoharringtonina CAS 26833-87-4.

Os activadores da proteína ribossomal L7 são compostos químicos que influenciam a atividade funcional da proteína ribossomal L7 através da interação com a maquinaria ribossomal e o processo de tradução, frequentemente em condições de stress ou inibição da tradução. Compostos como a cicloheximida, a emetina e a toxina da difteria aumentam a atividade da proteína ribossómica L7 inibindo várias fases da tradução, aumentando assim a procura do papel da proteína na manutenção da integridade do ribossoma e da fidelidade da tradução. A ciclo-heximida, por exemplo, inibe o alongamento da tradução, conduzindo a uma situação em que a eficiência e a estabilidade dos ribossomas activos restantes são cruciais, aumentando assim a importância da proteína ribossómica L7 nestas estruturas. Do mesmo modo, a emetina bloqueia a progressão ribossómica ao longo do ARNm e a toxina da difteria inativa a EF-2, levando ambas a uma maior dependência da proteína ribossómica L7 para apoiar a função essencial do ribossoma.

Outros compostos, como a puromicina, a anisomicina e o cloranfenicol, actuam como activadores inibindo seletivamente a tradução, o que, paradoxalmente, exige uma maior atividade da proteína ribossomal L7 nos complexos de tradução que escapam à inibição. A puromicina provoca a terminação prematura da cadeia, enquanto a anisomicina e o cloranfenicol inibem a atividade da peptidil transferase. Estas acções resultam numa pressão selectiva sobre a proteína ribossomal L7 para preservar a eficiência da tradução, uma vez que se torna um componente essencial para o reduzido número de ribossomas funcionais. Compostos como a homoharringtonina, a esparsomicina e a harringtonina aumentam a função da proteína ribossomal L7 ao interromperem a etapa inicial de alongamento ou ao bloquearem a reação da peptidil transferase, o que, por sua vez, impõe uma maior exigência funcional à proteína ribossomal L7 nas unidades ribossomais activas. Do mesmo modo, a ricina e o ácido fusídico, embora diferentes nos seus mecanismos, conduzem a uma situação em que o papel da proteína ribossómica L7 é realçado para manter a tradução. A depurinação da adenina do ARNr pela ricina exige a presença estabilizadora da proteína ribossómica L7 nos ribossomas intactos remanescentes, ao passo que o ácido fusídico, ao inibir o turnover da EF-G, estabiliza o complexo ribossoma-EF-G, aumentando assim a atividade da proteína ribossómica L7 durante a fase de alongamento da tradução. A tetraciclina, ao inibir a ligação do aminoacil-RNAt, reforça indiretamente a função da proteína ribossómica L7, sublinhando a importância do seu papel no processo de tradução no meio do estado inibido do ribossoma.