A inibição das proteínas fosfatases pelo ácido ocadaico e pela calicilina A pode resultar num aumento da fosforilação das proteínas na célula. Este estado elevado de fosforilação pode aumentar a atividade de uma quinase como a PSKH1, alterando o equilíbrio das actividades da quinase e da fosfatase. Do mesmo modo, agentes como a forskolina e o PMA, ao aumentarem os níveis de AMPc e ao activarem a PKC, respetivamente, podem dar início a uma série de eventos intracelulares que podem afetar a PSKH1. Estes eventos envolvem frequentemente a modulação de outras cinases e fosfatases, podendo influenciar indiretamente a atividade da PSKH1. Compostos como a ionomicina e o EGF podem alterar os níveis de cálcio e ativar as vias de sinalização do fator de crescimento, cada um com potencial para alterar a atividade da quinase, com potencial impacto no papel da PSKH1 na célula.
Além disso, os produtos químicos que afectam a expressão genética e as respostas ao stress celular, como a 5-azacitidina e o SB 203580, podem levar a alterações no ambiente celular que podem indiretamente aumentar a atividade da PSKH1. Os inibidores das principais vias de sinalização, como o PD98059, o LY294002, a rapamicina e o SP600125, actuam sobre a MEK, a PI3K, a mTOR e a JNK, respetivamente. Estes inibidores podem criar um contexto celular que requer alterações compensatórias nas actividades das cinases, o que pode implicar a PSKH1.
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