PDIA2 Inibidores

Os inibidores comuns da PDIA2 incluem, entre outros, a quercetina CAS 117-39-5, o trihidrato de rutina CAS 250249-75-3, a bacitracina CAS 1405-87-4, o E-64 CAS 66701-25-5 e a curcumina CAS 458-37-7.

Os inibidores da PDIA2 referem-se a uma classe de pequenas moléculas concebidas para atingir e modular a atividade da dissulfureto isomerase A2 (PDIA2), um membro da família das dissulfureto isomerases proteicas (PDI). As PDIs são enzimas cruciais, localizadas principalmente no retículo endoplasmático (ER) das células eucarióticas, onde desempenham um papel fundamental na garantia da dobragem e maturação adequadas das proteínas, catalisando a formação, redução e isomerização de ligações dissulfureto. A PDIA2, em particular, é uma PDI essencial, residente no RE, que contribui para o controlo da qualidade das proteínas, para o dobramento oxidativo das proteínas e para a gestão do stress do RE.

Os inibidores da PDIA2 são concebidos para modular a função da PDIA2, normalmente ligando-se aos seus locais activos ou aos resíduos de cisteína catalítica. Ao fazê-lo, estes inibidores perturbam as actividades de chaperona e isomerase da PDIA2, que são cruciais para a correcta dobragem das proteínas nascentes no ER. Esta perturbação pode levar à acumulação de proteínas mal dobradas, à ativação da resposta às proteínas não dobradas (UPR) e, em última análise, ao stress do ER, que está implicado em vários processos fisiológicos e patológicos. Os investigadores e cientistas utilizam inibidores da PDIA2 em estudos para elucidar o papel da PDIA2 na dobragem de proteínas, nas respostas ao stress do ER e em processos celulares como a homeostase redox. A compreensão dos mecanismos através dos quais os inibidores da PDIA2 interagem com a enzima ajuda a dissecar a intrincada rede de controlo da qualidade das proteínas do RE, oferecendo perspectivas de potenciais vias para a modulação das respostas celulares ao stress do RE e à acumulação de proteínas mal dobradas. Estes inibidores servem como ferramentas valiosas para investigar os mecanismos moleculares subjacentes à dobragem das proteínas e à resposta ao stress do ER, o que pode ter implicações mais amplas na compreensão da fisiologia celular e dos processos de doença.