A forskolina aumenta os níveis de AMPc, activando assim a proteína quinase A. Esta ativação pode levar a eventos de fosforilação na célula que podem afetar a OR1L8. Do mesmo modo, o A-23187 actua como um ionóforo de cálcio, aumentando a concentração intracelular de iões de cálcio, que são fundamentais em numerosas cascatas de sinalização, afectando assim potencialmente o estado de atividade do OR1L8. Compostos que inibem quinases ou fosfatases específicas, como o PD98059 e o U0126, que são inibidores da MEK, e o SB 203580, um inibidor da p38 MAP quinase. Estes inibidores podem alterar a atividade das proteínas da via MAPK/ERK, que está intimamente relacionada com a regulação de numerosas proteínas, incluindo possivelmente a OR1L8. A presença de inibidores de cinase como o KN-62 e o Gö 6983, que têm como alvo as proteínas quinases dependentes de Ca2+/calmodulina e as isoenzimas PKC, respetivamente, sugere que o OR1L8 pode ser regulado através de vias associadas a estas quinases.
Os inibidores da fosfatase proteica, como a Calicilina A e o Ácido Okadaico, também fazem parte desta classe, preservando o estado de fosforilação das proteínas, que é um aspeto crucial da função e sinalização das proteínas. O estado de fosforilação pode influenciar significativamente as interacções proteicas e as vias de sinalização de que o OR1L8 pode fazer parte. Entretanto, compostos como a Genisteína exercem os seus efeitos através da inibição das proteínas tirosina quinases, influenciando assim a fosforilação da tirosina nas células. O Zn2+ serve como molécula de sinalização, tendo a capacidade de interagir com uma variedade de vias moleculares, incluindo as que regem a atividade de proteínas como a OR1L8.
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