Os activadores químicos da NCKAP5L funcionam através de vários mecanismos para modular a atividade da proteína, principalmente através da regulação do seu estado de fosforilação. O 12-miristato 13-acetato de forbol (PMA) estimula diretamente a proteína quinase C (PKC), um interveniente fundamental na fosforilação de numerosas proteínas, incluindo as associadas ao citoesqueleto. A ativação da PKC pelo PMA pode levar à fosforilação específica da NCKAP5L, que é essencial para o seu papel na organização do citoesqueleto. Do mesmo modo, a briostatina 1 influencia a PKC, embora através de um mecanismo de ligação diferente, que também pode resultar na fosforilação e, por conseguinte, na ativação do NCKAP5L. A calicilina A e o ácido ocadaico inibem as proteínas fosfatases PP1 e PP2A, enzimas responsáveis pela desfosforilação das proteínas. A inibição destas fosfatases impede a desfosforilação do NCKAP5L, mantendo-o num estado ativo.
Além disso, a forskolina e o dibutiril-cAMP (db-cAMP) elevam os níveis intracelulares de cAMP, activando subsequentemente a proteína quinase A (PKA), que é conhecida por fosforilar uma grande quantidade de proteínas. A ativação da PKA pode promover a fosforilação e a ativação do NCKAP5L. A ionomicina, ao aumentar os níveis de cálcio intracelular, pode ativar as proteínas cinases dependentes do cálcio, que também podem fosforilar e ativar o NCKAP5L. A anisomicina ativa as proteínas quinases activadas pelo stress, como a JNK e a p38 MAP quinase, que estão implicadas na fosforilação de proteínas envolvidas na regulação do citoesqueleto, proporcionando outra via para a ativação do NCKAP5L. Por último, o fosfatidilinositol 4,5-bisfosfato (PIP2) serve de substrato para a produção de segundos mensageiros, conduzindo à ativação da PKC e às vias de fosforilação associadas que incluem proteínas como a NCKAP5L. Cada uma destas substâncias químicas, através das suas interacções únicas com as vias de sinalização celular, pode contribuir para a regulação e ativação da NCKAP5L, afectando a sua função na célula.
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Nome do Produto | CAS # | Numero de Catalogo | Quantidade | Preco | Uso e aplicacao | NOTAS |
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PMA | 16561-29-8 | sc-3576 sc-3576A sc-3576B sc-3576C sc-3576D | 1 mg 5 mg 10 mg 25 mg 100 mg | $40.00 $129.00 $210.00 $490.00 $929.00 | 119 | |
O PMA ativa a proteína quinase C (PKC), que é conhecida por fosforilar uma miríade de proteínas. Dado que a NCKAP5L é uma proteína do citoesqueleto, a sua ativação depende provavelmente de eventos de fosforilação. Ao ativar a PKC, o PMA promoveria cascatas de fosforilação que poderiam levar à ativação funcional da NCKAP5L, reforçando o seu papel na reorganização do citoesqueleto. | ||||||
Calyculin A | 101932-71-2 | sc-24000 sc-24000A sc-24000B sc-24000C | 10 µg 100 µg 500 µg 1 mg | $160.00 $750.00 $1400.00 $3000.00 | 59 | |
A calicilina A é um inibidor das proteínas fosfatases 1 (PP1) e 2A (PP2A). Ao inibir estas fosfatases, a calicilina A leva a um aumento do estado de fosforilação das proteínas na célula. O NCKAP5L, se for regulado por fosforilação, permaneceria num estado ativado devido à redução da desfosforilação, aumentando assim a sua atividade na célula. | ||||||
Forskolin | 66575-29-9 | sc-3562 sc-3562A sc-3562B sc-3562C sc-3562D | 5 mg 50 mg 1 g 2 g 5 g | $76.00 $150.00 $725.00 $1385.00 $2050.00 | 73 | |
A forskolina ativa a adenilil ciclase, que aumenta os níveis de AMPc e, subsequentemente, ativa a PKA. A PKA é conhecida por fosforilar uma vasta gama de proteínas, incluindo potencialmente a NCKAP5L. Através desta via, a forskolina poderia levar à ativação do NCKAP5L promovendo a sua fosforilação através da PKA. | ||||||
Ionomycin | 56092-82-1 | sc-3592 sc-3592A | 1 mg 5 mg | $76.00 $265.00 | 80 | |
A ionomicina é um ionóforo de cálcio que aumenta os níveis de cálcio intracelular, o que pode ativar proteínas quinases dependentes do cálcio, como a calmodulina quinase. Estas cinases podem fosforilar o NCKAP5L, activando-o assim funcionalmente como parte da transdução de sinal envolvida na organização do citoesqueleto e na motilidade celular. | ||||||
Okadaic Acid | 78111-17-8 | sc-3513 sc-3513A sc-3513B | 25 µg 100 µg 1 mg | $285.00 $520.00 $1300.00 | 78 | |
O ácido ocadaico funciona como um inibidor da PP1 e da PP2A, tal como a calicilina A. Isto actuaria para manter as proteínas num estado fosforilado, impedindo a sua desfosforilação. Se a atividade do NCKAP5L for regulada pelo seu estado de fosforilação, a inibição destas fosfatases pelo ácido ocadaico poderia levar à ativação sustentada do NCKAP5L. | ||||||
Dibutyryl-cAMP | 16980-89-5 | sc-201567 sc-201567A sc-201567B sc-201567C | 20 mg 100 mg 500 mg 10 g | $45.00 $130.00 $480.00 $4450.00 | 74 | |
O db-cAMP é um análogo do cAMP permeável às células que ativa a PKA, levando à fosforilação de várias proteínas alvo. O NCKAP5L, como parte do citoesqueleto celular, poderia ser ativado por esses eventos de fosforilação mediados pela PKA, resultando em alterações na dinâmica do citoesqueleto. | ||||||
Anisomycin | 22862-76-6 | sc-3524 sc-3524A | 5 mg 50 mg | $97.00 $254.00 | 36 | |
Sabe-se que a anisomicina ativa as proteínas quinases activadas pelo stress, como a JNK e a p38 MAP quinase. Estas cinases podem fosforilar vários substratos envolvidos na dinâmica do citoesqueleto. Através da ativação destas cinases, a anisomicina poderia contribuir para a ativação da NCKAP5L, facilitando o seu papel no citoesqueleto. | ||||||
Bryostatin 1 | 83314-01-6 | sc-201407 | 10 µg | $240.00 | 9 | |
A briostatina 1 liga-se e modula a atividade da PKC, que está envolvida na regulação de numerosas proteínas através da fosforilação. Esta modulação pode resultar na ativação da NCKAP5L se esta for um substrato para a fosforilação mediada pela PKC, com impacto na organização do citoesqueleto. | ||||||
Jasplakinolide | 102396-24-7 | sc-202191 sc-202191A | 50 µg 100 µg | $180.00 $299.00 | 59 | |
O jasplakinolide estabiliza os filamentos de actina e pode levar à ativação de vias de sinalização que regulam a dinâmica do citoesqueleto. Através destas vias, o Jasplakinolide pode indiretamente causar a ativação da NCKAP5L, levando à sua participação na organização dos filamentos de actina. |