NAALADL1 Ativadores

Os activadores comuns da NAALADL1 incluem, entre outros, o ácido L-glutâmico CAS 56-86-0, a glicina CAS 56-40-6, a L-alanina CAS 56-41-7, o ácido L-aspártico CAS 56-84-8 e a L-arginina CAS 74-79-3.

A NAALADL1 desempenha um papel crucial na modulação da atividade da enzima através de vários mecanismos de ação. O glutamato e o N-acetilaspartilglutamato (NAAG) interagem diretamente com o sítio ativo da enzima. O glutamato, sendo um ligando endógeno, liga-se ao local de reconhecimento do glutamato na NAALADL1, desencadeando assim a sua atividade de hidrolase essencial para o processo catalítico. O NAAG é um substrato específico para a NAALADL1 e a sua ligação facilita a conversão do NAAG em N-acetilaspartato (NAA) e glutamato, aumentando assim a atividade funcional da enzima. Do mesmo modo, a glicina e a serina contribuem para a regulação da atividade da NAALADL1 através dos seus papéis de co-agonistas e moduladores alostéricos, respetivamente. A glicina aumenta a atividade da enzima actuando no local de reconhecimento do glutamato, enquanto a serina se liga a um local alostérico, provocando uma alteração conformacional que aumenta a eficiência catalítica da enzima.

Sabe-se que a alanina e o aspartato interagem com a NAALADL1, podendo a alanina ligar-se a sítios alostéricos, promovendo uma conformação ativa da enzima, facilitando assim um maior processamento do substrato. O papel do aspartato envolve uma interação competitiva com os substratos da enzima, aumentando efetivamente a atividade catalítica da NAALADL1. Pensa-se que a arginina e a lisina têm como alvo locais reguladores da enzima, levando a um aumento da atividade de hidrolase da NAALADL1, contribuindo assim para a ativação global da enzima. A histidina pode amplificar a atividade da NAALADL1, promovendo conformações activas da enzima através da sua ligação a sítios reguladores. As poliaminas, como a espermina e a espermidina, ligam-se a locais moduladores na NAALADL1, induzindo alterações conformacionais que activam a função de hidrolase da enzima. Os iões de zinco também são fundamentais neste contexto, uma vez que se ligam a sítios específicos na NAALADL1, resultando na ativação alostérica da atividade de hidrolase da enzima. Estas interacções químicas asseguram coletivamente o bom funcionamento da NAALADL1, facilitando a sua atividade enzimática através de activações directas e indirectas, mantendo os processos fisiológicos celulares em que a enzima está envolvida.