Date published: 2025-10-29

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MUP9 Ativadores

Os activadores comuns do MUP9 incluem, entre outros, o PMA CAS 16561-29-8, a briostatina 1 CAS 83314-01-6, a forskolina CAS 66575-29-9, a isonomia CAS 56092-82-1 e o ácido okadaico CAS 78111-17-8.

A MUP9 é um membro da família das Proteínas Urinárias Principais (MUP), proteínas conhecidas principalmente pelo seu papel no transporte e libertação de feromonas em mamíferos. Estas pequenas proteínas lipocalinas ligam-se a pequenas substâncias químicas voláteis e facilitam a sua libertação lenta, influenciando os comportamentos sociais e reprodutivos dos animais. As MUPs são estruturalmente caracterizadas por uma dobra em forma de barril beta que encapsula o local de ligação do ligando, que é a chave para a sua função de ligação e libertação de feromonas e outras pequenas moléculas voláteis. A ativação da MUP9, tal como acontece com outras MUPs, está intrinsecamente ligada à sua estrutura e ao ambiente bioquímico. A ativação, neste contexto, refere-se à capacidade da proteína para ligar e libertar ligandos de forma eficaz, um processo influenciado por várias modificações e interacções bioquímicas. A fosforilação, uma das modificações pós-traducionais mais comuns, desempenha um papel importante neste contexto. Quinases como a PKC, a PKA e as SAPK, após ativação por activadores específicos como a PMA, a forskolina ou a anisomicina, podem fosforilar o MUP9. Esta fosforilação altera a conformação do MUP9, o que pode influenciar a sua afinidade de ligação ao ligando e a cinética de libertação, modulando eficazmente a sua atividade funcional.

Para além da fosforilação, o nível de cálcio intracelular é outro fator crítico na ativação do MUP9. As proteínas de ligação ao cálcio, como a calmodulina, podem ser activadas na presença de níveis aumentados de cálcio intracelular, desencadeados por compostos como a ionomicina ou a tapsigargina. Estas proteínas, uma vez activadas, podem interagir com o MUP9 e potencialmente modular a sua atividade. O mecanismo exato da forma como a sinalização do cálcio influencia a MUP9 continua a ser uma área a explorar, mas é de esperar que possa ter impacto na estrutura da proteína ou interagir com outras proteínas moduladoras. Em resumo, a ativação da MUP9 é um processo multifacetado influenciado por várias vias e modificações bioquímicas. A compreensão destes mecanismos é crucial para entender o funcionamento dos MUPs em sistemas biológicos, particularmente no contexto do transporte e libertação de feromonas. O papel da fosforilação e da sinalização de cálcio na modulação da atividade da MUP9 realça a complexa interação dos processos celulares na regulação da função das proteínas. À medida que a investigação avança, a compreensão dos mecanismos específicos de ativação da MUP9 irá aumentar a nossa compreensão da dinâmica funcional da família MUP e do seu papel na biologia dos mamíferos.

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