MOZ Inibidores

Os inibidores comuns da MOZ incluem, entre outros, o C646 CAS 328968-36-1, o ácido anacárdico CAS 16611-84-0, o NU 9056 CAS 1450644-28-6, o inibidor da ubiquitina E1, o PYR-41 CAS 418805-02-4 e o PFI 3 CAS 1819363-80-8.

A proteína dedo de zinco da leucemia monocítica (MOZ), também conhecida como MYST3 ou KAT6A, é uma histona acetiltransferase (HAT) que desempenha um papel fundamental na remodelação da cromatina e na regulação da transcrição. Como membro da família MYST de HATs, a MOZ está envolvida na acetilação da histona H3 na lisina 9 (H3K9) e na lisina 14 (H3K14), que são modificações pós-traducionais fundamentais que facilitam a ativação da expressão genética. Esta atividade enzimática da MOZ é crucial para a regulação dos genes envolvidos na hematopoiese, na manutenção das células estaminais e no desenvolvimento. Para além do seu papel na regulação epigenética, a MOZ participa no controlo da reparação de danos no ADN e na proliferação celular, destacando-se a sua importância na manutenção da estabilidade genómica e na prevenção da oncogénese. A diversidade funcional do MOZ, mediada pelas suas interações com vários factores de transcrição e co-reguladores, sublinha a sua importância na fisiologia e no desenvolvimento celular. Dado o seu papel central em processos celulares críticos, a regulação da atividade da MOZ é rigorosamente controlada, e a sua desregulação tem sido implicada na patogénese de certos cancros e perturbações do desenvolvimento.

A inibição da MOZ envolve múltiplos mecanismos que podem afetar direta ou indiretamente a sua atividade de histona acetiltransferase e o seu papel na regulação transcricional. A inibição direta da MOZ pode ocorrer através da interação com proteínas inibidoras específicas que podem bloquear a sua atividade enzimática, alterar a sua especificidade de substrato ou impedir a sua associação com outros componentes da maquinaria de transcrição. Os mecanismos indirectos de inibição da MOZ incluem alterações no estado de modificação pós-traducional da própria MOZ, como a fosforilação, a ubiquitinação ou a sumoilação, que podem afetar a sua estabilidade, localização ou interação com outras proteínas. Adicionalmente, alterações na concentração celular de cofactores necessários à atividade da MOZ, como o Acetil-CoA, podem modular a sua função. A rede de regulação que rege a atividade da MOZ é complexa, envolvendo ciclos de feedback e interação com outras vias de sinalização.