Mgl2 Inibidores

Os inibidores comuns da Mgl2 incluem, entre outros, a N-acetil-D-galactosamina CAS 1811-31-0, a D-galactose CAS 59-23-4, a Lactose CAS 63-42-3, a Castanospermina CAS 79831-76-8 e a Swainsonina CAS 72741-87-8.

Os inibidores da Mgl2, também conhecida como lectina 2 específica da N-acetil-galactosamina de galactose de macrófagos, incluem uma gama de substâncias químicas que interagem com o domínio de reconhecimento de hidratos de carbono da lectina ou modulam os seus ligandos de glicoproteínas através de alterações na glicosilação. Estas substâncias incluem açúcares simples e seus derivados, dissacáridos, inibidores da glicosidase e compostos que influenciam os processos enzimáticos da glicosilação. Os açúcares simples, como a GalNAc e a galactose, e os dissacáridos, como a lactose, competem diretamente com os ligandos fisiológicos na ligação à Mgl2, o que pode inibir a função de ligação da lectina aos hidratos de carbono. Derivados como o tiodigalactosídeo e o metil-α-D-galactopiranosídeo também se ligam à lectina, impedindo-a potencialmente de interagir com outras glicoproteínas ou células.

Por outro lado, os inibidores da glicosidase, como a castanospermina, a swainsonina, a desoxinojirimicina e a desoximaniojirimicina, não inibem diretamente a Mgl2. Em vez disso, modificam os padrões de glicosilação das glicoproteínas, o que pode influenciar os parceiros de ligação da Mgl2 e a sua função global. Do mesmo modo, os inibidores da fucosiltransferase e compostos como o benzil-α-GalNAc e a kifunensina afectam os processos enzimáticos que resultam na glicosilação das proteínas. Ao inibir enzimas como as O-GalNAc transferases e as manosidases, estes produtos químicos podem alterar a estrutura das porções de glicano nas glicoproteínas, o que pode afetar a especificidade e a ligação do substrato da Mgl2. Estas alterações do estado de glicosilação de potenciais ligandos para a Mgl2 podem inibir indiretamente a sua atividade e afetar o seu papel nas interacções celulares.