Klkb22 Inibidores

Os inibidores comuns do Klkb22 incluem, entre outros, a benzamidina CAS 618-39-3, o cloridrato de AEBSF CAS 30827-99-7, a aprotinina CAS 9087-70-1, o mesilato de gabexato CAS 56974-61-9 e o hemissulfato de leupeptina CAS 55123-66-5.

Os inibidores químicos de Klkb22 apresentam uma série de interacções com a proteína, cada uma delas conduzindo à inibição da sua função. Sabe-se que a benzamidina e o AEBSF têm como alvo o resíduo de serina no sítio ativo das serino-proteases. A benzamidina actua como um inibidor competitivo, ocupando o local ativo da Klkb22 e impedindo assim a ligação do substrato. O AEBSF, por outro lado, forma uma ligação covalente com o resíduo de serina, inibindo irreversivelmente a atividade da protease de Klkb22. A aprotinina, um pequeno inibidor de proteínas, também visa o local ativo, mas fá-lo por um mecanismo diferente, actuando como um inibidor reversível e impedindo a proteína de se ligar aos seus substratos.

O Mesilato de Gabexato e o Mesilato de Camostato funcionam de forma semelhante, ligando-se reversivelmente ao local ativo da Klkb22, inibindo assim a sua atividade proteolítica. A leupeptina interage com o Klkb22 ligando-se ao seu sítio ativo, mas inibe tanto as serina como as cisteína proteases através desta interação. O aliscireno, embora seja principalmente um inibidor da renina, pode interferir com o Klkb22 devido à homologia entre os locais activos da renina e do Klkb22, que são ambos serino-proteases. O Sivelestat e o Mesilato de Nafamostat, embora sejam selectivos para a elastase neutrofílica e outras proteases, respetivamente, inibem a Klkb22 ligando-se e bloqueando o seu resíduo de serina, que é essencial para a sua atividade enzimática. O ecallantide, concebido para inibir a calicreína plasmática, pode também inibir a Klkb22 ligando-se diretamente ao seu sítio ativo, impedindo assim a divisão dos substratos. O marimastato, embora tenha como alvo principal as metaloproteinases da matriz, pode inibir a Klkb22 ligando-se a um local estruturalmente semelhante aos locais activos das metaloproteases, bloqueando assim a função enzimática da Klkb22. Por último, a Pepstatina A, um inibidor das proteases aspárticas, pode ligar-se de uma forma que pode criar obstáculos estéricos à atividade do Klkb22, apesar da diferença no tipo de protease, sugerindo que as características estruturais do sítio ativo do Klkb22 podem acomodar essa ligação. Entre esses produtos químicos, cada um interage com a Klkb22 de uma forma que prejudica a sua capacidade de se envolver e processar os seus substratos naturais, inibindo efetivamente a função da proteína.