Os inibidores da KLK7, como classe química, consistem em moléculas que podem interagir com o sítio ativo ou modular a função da peptidase 7 relacionada com a calicreína. Os inibidores visam normalmente a atividade de serina protease da KLK7, quer diretamente através da ligação ao seu sítio ativo, quer indiretamente através da modulação das vias proteolíticas associadas. As moléculas como o AEBSF, a leupeptina e a aprotinina são concebidas para interagir com os locais activos das serino-proteases, impedindo-as de se ligarem aos seus substratos específicos. Estas interacções conduzem a uma diminuição da atividade das proteases, o que, no contexto do KLK7, se traduz numa redução da proteólise.
A inibição do KLK7 também pode ser conseguida indiretamente por compostos que modulam as vias relacionadas. Os inibidores da metaloprotease, como o fosforamidon, ou os inibidores da serina protease de largo espetro, como o mesilato de gabexato e o mesilato de camostato, não inibem diretamente o KLK7, mas podem afetar a sua atividade através de alterações sistémicas nas redes de proteases. Os inibidores da metaloproteinase da matriz, como o marimastat e o ilomastat, não são selectivos para a KLK7, mas podem afetar indiretamente a sua função através de alterações na matriz extracelular, que podem influenciar o ambiente em que a KLK7 está ativa. A quimostatina, que tem como alvo proteases semelhantes à quimotripsina, também tem o potencial de afetar a atividade de proteases relacionadas, influenciando assim os processos biológicos em que o KLK7 está envolvido.
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