Date published: 2025-9-10

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KLK1 Substratos

A Santa Cruz Biotechnology oferece agora uma vasta gama de Substratos KLK1 para utilização em várias aplicações. A calicreína-1 (KLK1) é um membro da família das serina proteases da calicreína, conhecida pelo seu papel no sistema calicreína-cinina, onde é responsável pela clivagem de cininogénios para libertar cininas, como a bradicinina. Estes péptidos desempenham um papel crucial em processos como a vasodilatação, a regulação da pressão arterial, a inflamação e a sinalização da dor. Os substratos da KLK1 são ferramentas essenciais na investigação científica, permitindo aos investigadores estudar a atividade enzimática da KLK1 e o seu envolvimento em vários processos fisiológicos e patológicos. Ao utilizar estes substratos, os cientistas podem explorar a forma como a atividade da KLK1 influencia a produção de péptidos bioactivos, contribuindo para a nossa compreensão da função cardiovascular, das respostas inflamatórias e da remodelação dos tecidos. Estes substratos são amplamente utilizados em ensaios bioquímicos para quantificar a atividade da KLK1, bem como em estudos que investigam o papel da KLK1 em condições como a hipertensão, a inflamação crónica e determinados cancros. Além disso, os substratos de KLK1 são valiosos para o desenvolvimento de inibidores e moduladores de KLK1, que são de interesse para aplicações destinadas a regular a libertação de cininas e os seus efeitos. A disponibilidade destes substratos fez avançar significativamente a investigação em domínios como a biologia cardiovascular, a oncologia e a inflamação, fornecendo informações essenciais sobre os mecanismos complexos mediados pela KLK1. Para obter informações detalhadas sobre os nossos substratos KLK1 disponíveis, clique no nome do produto.
Nome do ProdutoCAS #Numero de CatalogoQuantidadePrecoUso e aplicacaoNOTAS

H-D-Val-Leu-Arg-AFC

sc-391026
sc-391026A
1 mg
5 mg
$130.00
$525.00
1
(0)

O H-D-Val-Leu-Arg-AFC serve de substrato para a enzima klk1, demonstrando a sua especificidade através de interações peptídicas únicas. A estrutura do composto facilita o reconhecimento da enzima, levando a uma clivagem eficiente e à emissão de fluorescência após a hidrólise. Esta cinética de reação realça o seu papel na monitorização da atividade proteolítica, uma vez que a libertação de AFC gera um sinal mensurável. A sua sequência de aminoácidos distinta aumenta a seletividade, tornando-o uma ferramenta valiosa para o estudo da dinâmica das proteases.