KKIALRE Inibidores

Os inibidores comuns da KKIALRE incluem, entre outros, a Staurosporina CAS 62996-74-1, a 5-Iodotubercidina CAS 24386-93-4, a Roscovitina CAS 186692-46-6, a Indirubina-3'-monoxima CAS 160807-49-8 e a Olomoucina CAS 101622-51-9.

Os inibidores químicos do KKIALRE incluem uma gama de compostos que funcionam principalmente competindo com o ATP pelo local ativo da quinase, uma estratégia que inibe eficazmente a atividade catalítica da enzima. A esturosporina, por exemplo, é conhecida pelo seu amplo espetro de inibição da quinase e consegue-o ligando-se à bolsa de ligação ao ATP do KKIALRE, impedindo assim o processo de fosforilação pelo qual o KKIALRE é responsável. Do mesmo modo, a 5-Iodotubercidina funciona como um análogo da adenosina que compete pelos locais de ligação do ATP, bloqueando a ação fosforilante do KKIALRE. A roscovitina e o purvalanol A, ambos inibidores selectivos das cinases dependentes da ciclina, também inibem o KKIALRE ligando-se ao seu sítio ativo, impedindo a enzima de catalisar a transferência de grupos fosfato, essencial para a sua função.

Além disso, moléculas como a Indirubina-3'-monoxima e a Olomoucina visam o KKIALRE obstruindo o local de ligação do ATP, perturbando gravemente a sua atividade. O flavopiridol compete de forma semelhante com o ATP, essencial para a atividade da quinase, inibindo assim a KKIALRE. O PD 0332991, ou palbociclib, e o Dinaciclib ligam-se ambos ao local de ligação do ATP do KKIALRE, impedindo a fosforilação que o KKIALRE facilita. O AZD5438 inibe o KKIALRE ocupando o sítio ativo e impedindo a ativação da enzima pelo ATP. O Ribociclib, outro inibidor da CDK, obstrui o local de ligação do ATP do KKIALRE, enquanto o Milciclib se liga ao domínio da cinase, bloqueando a ligação do ATP e, consequentemente, a atividade do KKIALRE. Coletivamente, estes inibidores utilizam um mecanismo consistente que envolve a interação direta com o local de ligação ao ATP do KKIALRE, bloqueando a sua função de fosforilação essencial e inibindo eficazmente a proteína.