KIAA1984 Ativadores

Os activadores comuns do KIAA1984 incluem, entre outros, a forskolina CAS 66575-29-9, a ionomiacina, ácido livre CAS 56092-81-0, o PMA CAS 16561-29-8, o U-0126 CAS 109511-58-2 e o LY 294002 CAS 154447-36-6.

A forskolina desencadeia uma cascata que aumenta os níveis de AMPc, aumentando assim a atividade da proteína quinase A. Esta ativação pode ter um amplo impacto nas funções celulares, fosforilando várias proteínas, incluindo as que interagem com a KIAA1984 ou que são semelhantes a ela. A ionomicina, através da sua capacidade de aumentar os níveis de cálcio intracelular, actua como um interveniente essencial nas vias de sinalização dependentes do cálcio, que são fundamentais para numerosos processos celulares. Esta alteração na dinâmica do cálcio pode desencadear uma série de respostas que podem intercetar os mecanismos reguladores do KIAA1984. Os ésteres de forbol, como o PMA, mimetizam o diacilglicerol, um ativador da proteína quinase C, e, ao fazê-lo, podem provocar alterações nas proteínas reguladas pela fosforilação dependente da PKC, afectando potencialmente proteínas reguladoras semelhantes.

As vias PI3K/Akt e MAPK/ERK, que são críticas para a sobrevivência, proliferação e diferenciação celular, podem ser influenciadas pelo LY294002 e pelo U0126, respetivamente. A inibição da PI3K pelo LY294002 e a interferência do U0126 na MEK1/2 podem levar a efeitos a jusante que se repercutem na rede proteica, afectando proteínas como a KIAA1984. Do mesmo modo, o SB203580 e o PD98059 têm como alvo a p38 MAP quinase e a MEK, influenciando as proteínas reguladas por estas quinases. A rapamicina, ao inibir a mTOR, pode também exercer um efeito profundo no crescimento celular e no metabolismo, modulando potencialmente a função das proteínas envolvidas nestas vias. O BML-275 e o Y-27632, através das suas acções na sinalização BMP e na proteína quinase associada à Rho, respetivamente, alteram a paisagem de sinalização, o que pode afetar as proteínas que fazem parte destas vias. Finalmente, o SP600125, ao inibir a JNK, pode alterar o estado de ativação de proteínas reguladas por vias activadas pelo stress.