Os inibidores químicos da ILT-8 incluem uma variedade de compostos que interferem com as vias de sinalização celular e as modificações pós-traducionais essenciais para a função da proteína. A N-acetil-D-glucosamina, por exemplo, pode inibir a glicosilação das proteínas. Uma vez que a glicosilação é fundamental para a dobragem e a função adequadas de proteínas de membrana como a ILT-8, a presença deste monossacárido pode levar à produção de proteínas ILT-8 que são incapazes de funcionar corretamente na superfície celular. Do mesmo modo, o sulfato de condroitina pode perturbar a síntese de proteoglicanos, o que pode alterar a matriz extracelular e, consequentemente, afetar a sinalização da ILT-8. Além disso, a heparina, ao ligar-se às proteínas, pode competir com os ligandos naturais pelos locais de ligação na ILT-8, perturbando potencialmente as suas interacções e a transdução de sinais, o que leva à inibição da atividade da ILT-8.
Outros inibidores têm como alvo as cinases que estão provavelmente envolvidas nas vias de sinalização utilizadas pela ILT-8. O PP2, um inibidor da quinase da família Src, pode suprimir a atividade da quinase que pode ser necessária para a sinalização a jusante da ILT-8. A suramina, ao interferir com a ligação ao fator de crescimento, pode inibir as vias de transdução de sinal de que a ILT-8 pode depender. O PD168393 e a Genisteína funcionam como inibidores da tirosina quinase e podem bloquear a cascata de sinalização necessária para a atividade da ILT-8. O LY294002 e a Wortmannin, como inibidores da PI3K, podem impedir a fosforilação da AKT, que, se necessária para a sinalização da ILT-8, resultaria na sua inibição funcional. O U0126, o SB203580 e o SP600125 são inibidores de diferentes cinases da via MAPK; ao inibirem a MEK1/2, a p38 MAPK e a JNK, respetivamente, estes compostos podem perturbar a sinalização da via MAPK de que o ILT-8 pode depender para a sua atividade funcional.
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