É certo que os inibidores da HSPC196 funcionam perturbando os processos celulares que são cruciais para a gestão correcta desta proteína. Quando falamos de compostos como a Geldanamicina, 17-AAG ou Alvespimicina, estes são especificamente concebidos para se ligarem à HSP90. A HSP90 é uma acompanhante que ajuda na dobragem correcta de várias proteínas, incluindo a HSPC196, se esta estiver entre as suas proteínas cliente. Ao ligarem-se ao domínio de ligação ao ATP da HSP90, estes inibidores interrompem efetivamente a atividade da acompanhante. Essa interrupção da função leva à desestabilização e eventual degradação das proteínas que dependem da HSP90, o que pode incluir a HSPC196.
Os inibidores do proteassoma também desempenham um papel fundamental na regulação dos níveis de proteína na célula. O proteassoma é responsável pela degradação das proteínas que estão danificadas, mal dobradas ou que já não são necessárias, um processo que é normalmente marcado pela ubiquitina. Quando os inibidores interferem com a atividade do proteassoma, as proteínas que deveriam ser degradadas começam a acumular-se. Esta acumulação pode ser prejudicial para a saúde celular e pode também afetar o equilíbrio da HSPC196 funcional dentro da célula.
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