Dada a natureza da HSPA14 como proteína de choque térmico, é lógico deduzir que os produtos químicos que causam stress celular podem indiretamente aumentar a sua atividade funcional. Por exemplo, o Salubrinal, um inibidor seletivo da desfosforilação do eIF2α, leva à acumulação de proteínas desdobradas, o que, por sua vez, pode exigir um aumento da atividade de proteínas chaperonas como a HSPA14. Do mesmo modo, a Eeyarestatin I, que inibe a degradação de proteínas associadas ao ER (ERAD), poderia aumentar a procura de atividade da HSPA14, provocando uma acumulação de proteínas mal dobradas no ER.
Além disso, a perturbação do transporte de proteínas do ER para o aparelho de Golgi pela Brefeldina A poderia aumentar potencialmente a procura de HSPA14. Outros compostos, como o metotrexato e o ácido azetidina-2-carboxílico, que perturbam a síntese e a reparação do ADN ou conduzem à incorporação de aminoácidos incorrectos nas proteínas, respetivamente, poderiam aumentar potencialmente a procura de HSPA14. Esta análise lógica, embora baseada nas funções conhecidas da HSPA14, deve ser validada por mais estudos experimentais.
Items 11 to 11 of 11 total
Mostrar:
Nome do Produto | CAS # | Numero de Catalogo | Quantidade | Preco | Uso e aplicacao | NOTAS |
---|---|---|---|---|---|---|
Homocysteine | 6027-13-0 | sc-507315 | 250 mg | $195.00 | ||
A homocisteína pode induzir o stress do ER, aumentando potencialmente a procura de proteínas chaperonas como a HSPA14. |