Da es sich bei HSPA14 um ein Hitzeschockprotein handelt, ist es logisch, dass Chemikalien, die zellulären Stress verursachen, indirekt seine funktionelle Aktivität erhöhen könnten. So führt beispielsweise Salubrinal, ein selektiver Inhibitor der eIF2α-Deposphorylierung, zu einer Anhäufung ungefalteter Proteine, was wiederum eine erhöhte Aktivität von Chaperonproteinen wie HSPA14 erforderlich machen könnte. In ähnlicher Weise könnte Eeyarestatin I, das den ER-assoziierten Proteinabbau (ERAD) hemmt, den Bedarf an HSPA14-Aktivität erhöhen, indem es eine Anhäufung von fehlgefalteten Proteinen im ER verursacht.
Darüber hinaus könnte eine Störung des Proteintransports vom ER zum Golgi-Apparat durch Brefeldin A den Bedarf an HSPA14 potenziell erhöhen. Andere Verbindungen wie Methotrexat und Azetidin-2-carbonsäure, die die DNA-Synthese und -Reparatur stören bzw. zum Einbau falscher Aminosäuren in Proteine führen, könnten den Bedarf an HSPA14 potenziell erhöhen. Diese logische Analyse basiert zwar auf den bekannten Funktionen von HSPA14, sollte aber durch weitere experimentelle Studien validiert werden.
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Produkt | CAS # | Katalog # | Menge | Preis | Referenzen | Bewertung |
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Homocysteine | 6027-13-0 | sc-507315 | 250 mg | $195.00 | ||
Homocystein kann ER-Stress auslösen, was möglicherweise den Bedarf an Chaperonproteinen wie HSPA14 erhöht. |