HSP 65 Ativadores

Os activadores comuns da HSP 65 incluem, entre outros, o (meta)arsenito de sódio CAS 7784-46-5, o cloreto de cádmio anidro CAS 10108-64-2, o Celastrol, Celastrus scandens CAS 34157-83-0, o MG-132 [Z-Leu-Leu-Leu-CHO] CAS 133407-82-6 e o peróxido de hidrogénio CAS 7722-84-1.

Os activadores da HSP65 compreendem um grupo diversificado de substâncias químicas que podem estimular indiretamente a expressão ou a atividade da proteína 65 de choque térmico, induzindo o stress celular ou afectando as vias de sinalização relacionadas. Estes activadores funcionam através de vários mecanismos, reflectindo a natureza multifacetada das respostas ao stress celular. Produtos químicos como o arsenito de sódio, o cloreto de cádmio e metais pesados como o cloreto de mercúrio induzem o stress celular através da toxicidade, levando a um aumento protetor da expressão da HSP65. Do mesmo modo, o etanol e condições como a privação de glicose e a hipoxia criam um ambiente de stress para as células, desencadeando a regulação positiva da HSP65 como mecanismo de defesa. A radiação UV e a hipertermia são também indutores clássicos de HSP65, principalmente devido à sua capacidade de causar danos no ADN e stress térmico, respetivamente.

Além disso, certos compostos como o celastrol activam o Fator de Choque Térmico 1 (HSF1), um fator de transcrição fundamental na resposta ao choque térmico, que por sua vez regula positivamente a HSP65. Os inibidores do proteassoma, como o MG132, induzem o stress da deformação das proteínas, levando a um aumento da expressão da HSP65. Os indutores de stress oxidativo, como o peróxido de hidrogénio, e os indutores de stress do retículo endoplasmático, como a tunicamicina, também contribuem para a regulação positiva da HSP65, criando um ambiente celular desequilibrado. Em geral, estes activadores da HSP65 realçam o papel da proteína na salvaguarda da integridade celular em condições de stress e sublinham a natureza interligada das vias de resposta ao stress, das moléculas de sinalização e da atividade da proteína de choque térmico.