HSC 70 Inibidores

Os inibidores comuns da HSC 70 incluem, entre outros, VER 155008, Pifitrina-μ CAS 64984-31-2, Inibidor da proteína de choque térmico I CAS 218924-25-5, Galato de (-)-Epigalocatequina CAS 989-51-5 e Bisfenol A.

Os inibidores de HSC 70 pertencem a uma classe de compostos que têm como alvo uma chaperona molecular específica conhecida como Heat Shock Cognate 70 (HSC 70). A HSC 70 é um membro proeminente da família das proteínas de choque térmico, desempenhando um papel fundamental na homeostase das proteínas celulares e na dobragem adequada dos polipéptidos recém-sintetizados. Estes inibidores foram concebidos para modular a atividade da HSC 70 e interferir com as suas funções essenciais. A chaperona molecular HSC 70 está localizada principalmente no citoplasma das células e está envolvida em vários processos celulares, como a dobragem, montagem e transporte de proteínas. É particularmente importante em condições de stress, incluindo choque térmico e outros stresses ambientais, onde ajuda a prevenir a agregação de proteínas mal dobradas. A HSC 70 funciona em conjunto com co-chaperonas e outras proteínas de choque térmico, formando coletivamente uma rede complexa que mantém a proteostase celular.

Os inibidores da HSC 70 exercem os seus efeitos ligando-se a locais específicos da proteína chaperona, interrompendo assim o seu funcionamento normal. Ao interferir com as interações da HSC 70 com proteínas clientes, estes inibidores podem modular as respostas celulares ao stress e influenciar as vias de dobragem das proteínas. Alguns inibidores funcionam ligando-se competitivamente ao domínio de ligação ao ATP da HSC 70, que é crucial para a sua atividade de chaperona. Esta ligação impede que a HSC 70 se envolva eficazmente com as proteínas clientes, levando a uma alteração da dinâmica de dobragem das proteínas na célula. A investigação sobre os inibidores da HSC 70 forneceu informações valiosas sobre os mecanismos fundamentais da dobragem das proteínas e do controlo de qualidade nas células. A compreensão da forma como estes inibidores interagem com a HSC 70 tem implicações para a abordagem de doenças celulares de dobragem incorrecta de proteínas e para melhorar o nosso conhecimento das respostas celulares ao stress.