Os inibidores da GLYATL2 abrangem uma variedade de compostos que interferem com a capacidade da enzima para conjugar a glicina com substratos de acil-CoA, que é um processo fundamental nas vias do metabolismo e da desintoxicação. O acetil-CoA, um substrato primário para o GLYATL2, pode induzir a inibição do substrato quando presente em quantidades excessivas, o que poderia diminuir a atividade da enzima. Do mesmo modo, o malonil-CoA compete com o acetil-CoA e com outras moléculas de acil-CoA, levando a uma redução da função enzimática do GLYATL2 devido à competição de substratos. A hidroxilamina e o metilglioxal podem esgotar ou modificar os substratos do GLYATL2, enquanto que níveis elevados de glicina podem levar a uma inibição por retroação.
Além disso, certos ácidos orgânicos, como o ácido benzoico e o ácido salicílico, que se conjugam com a glicina, podem servir de inibidores competitivos, diminuindo ainda mais a atividade funcional do GLYATL2. O fenilacetato, que se conjuga com a glutamina, pode reduzir a disponibilidade de substratos de acil-CoA para o GLYATL2. A perturbação das membranas celulares por ácidos biliares como o ácido desoxicólico pode afetar a estabilidade e a localização do GLYATL2, prejudicando a sua função.
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Nome do Produto | CAS # | Numero de Catalogo | Quantidade | Preco | Uso e aplicacao | NOTAS |
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Acetyl coenzyme A trisodium salt | 102029-73-2 | sc-210745 sc-210745A sc-210745B | 1 mg 5 mg 1 g | $46.00 $80.00 $5712.00 | 3 | |
O acetil-CoA é um substrato para o GLYATL2 na conjugação da glicina com substratos de acil-CoA, produzindo acilglicinas. Um excesso de Acetil-CoA pode levar à inibição do substrato do GLYATL2, reduzindo a sua atividade através de uma ação em massa. | ||||||
Hydroxylamine solution | 7803-49-8 | sc-250136 | 100 ml | $71.00 | ||
A hidroxilamina pode reagir com ésteres de acil-CoA, potencialmente esgotando os substratos do GLYATL2 e reduzindo a sua atividade indiretamente ao limitar a disponibilidade de substratos. | ||||||
Glycine | 56-40-6 | sc-29096A sc-29096 sc-29096B sc-29096C | 500 g 1 kg 3 kg 10 kg | $40.00 $70.00 $110.00 $350.00 | 15 | |
Como substrato do GLYATL2, níveis elevados de glicina podem causar inibição por retroação, reduzindo potencialmente a atividade do GLYATL2 por excesso de substrato. | ||||||
Methylglyoxal solution | 78-98-8 | sc-250394 sc-250394A sc-250394B sc-250394C sc-250394D | 25 ml 100 ml 250 ml 500 ml 1 L | $143.00 $428.00 $469.00 $739.00 $1418.00 | 3 | |
O metilglioxal é um subproduto da glicólise que pode ligar-se a proteínas e modificá-las. Se modificar os substratos do GLYATL2, poderá diminuir a atividade do GLYATL2 ao reduzir a disponibilidade de substratos adequados. | ||||||
Benzoic acid | 65-85-0 | sc-203317 sc-203317A sc-203317B | 25 g 100 g 500 g | $20.00 $50.00 $60.00 | ||
O ácido benzoico é conjugado pela glicina no fígado para formar ácido hipúrico e pode competir com os substratos do GLYATL2, diminuindo potencialmente a atividade do GLYATL2 através da inibição competitiva. | ||||||
Salicylic acid | 69-72-7 | sc-203374 sc-203374A sc-203374B | 100 g 500 g 1 kg | $46.00 $92.00 $117.00 | 3 | |
O ácido salicílico sofre conjugação com a glicina para formar ácido salicilúrico. Concentrações elevadas podem atuar como um inibidor competitivo do GLYATL2, reduzindo a sua atividade funcional. | ||||||
Deoxycholic acid | 83-44-3 | sc-214865 sc-214865A sc-214865B | 5 g 25 g 1 kg | $36.00 $66.00 $923.00 | 4 | |
O ácido desoxicólico pode perturbar as membranas celulares, afectando potencialmente a estabilidade e a função de enzimas associadas à membrana, como o GLYATL2. | ||||||
N-Ethylmaleimide | 128-53-0 | sc-202719A sc-202719 sc-202719B sc-202719C sc-202719D | 1 g 5 g 25 g 100 g 250 g | $22.00 $68.00 $210.00 $780.00 $1880.00 | 19 | |
O NEM pode alquilar os resíduos de cisteína nas proteínas, modificando potencialmente o GLYATL2 em resíduos críticos de cisteína e inibindo a sua atividade enzimática. | ||||||
Sodium arsenite, 0.1N Standardized Solution | 7784-46-5 | sc-301816 | 500 ml | $130.00 | 4 | |
O arsenito pode ligar-se a tióis vicinais, modificando potencialmente o sítio ativo do GLYATL2 ou dos seus substratos, levando à inibição da sua atividade enzimática. |