galectin-16 Ativadores

Os activadores comuns da galectina-16 incluem, entre outros, a Lactose CAS 63-42-3 e o TD-139 CAS 1450824-22-2.

A galectina-16 pode influenciar a sua atividade através de várias interacções moleculares, envolvendo principalmente a ligação ao seu domínio de reconhecimento de hidratos de carbono (CRD). A β-lactose, um dissacárido constituído por glucose e galactose, pode envolver a galectina-16 através do seu CRD, levando à ativação das funções de lectina da proteína. Do mesmo modo, sabe-se que o tiodigalactósido, um dissacárido sintético, interage com a CRD da galectina-16, desencadeando a sua ativação. Este mecanismo de ativação também é observado com a N-acetillactosamina, um composto que pode facilitar a atividade lectínica da galectina-16 ligando-se diretamente a ela. O metil β-D-galactopiranosídeo é outro ativador que interage especificamente com a galectina-16, reforçando a sua atividade de lectina. A CRD da galectina-16 é ainda activada pela lactulose, um açúcar sintético, que tem uma afinidade para a proteína, e pelo fenil-β-D-galactopiranosídeo, que visa a galectina-16 para instigar a ativação.

Para além destes activadores, determinantes antigénicos específicos, como o antigénio Fucosylated Thomsen-Friedenreich, podem envolver a galectina-16 através da sua CRD, levando à ativação. Mesmo os inibidores da galectina, como o TD139, podem, em determinadas condições, ligar-se à galectina-16 e activá-la. O PNP-GalNAc, um substrato sintético para as glicosiltransferases, é reconhecido pela galectina-16 e medeia a sua ativação, o que realça o papel da proteína no reconhecimento e na ligação dos glicanos. A estrutura de glicano da Lacto-N-fucopentaose III também fornece uma interface de ligação para a galectina-16, activando-a assim nos processos de adesão celular. Além disso, as estruturas de glicanos naturais das substâncias do grupo sanguíneo ABH, que contêm resíduos de fucose e de GalNAc, podem ativar a galectina-16 através da sua interação com a CRD da proteína. Por último, o dissacárido 3'-sulfo-Lewis A, um hidrato de carbono sulfatado, tem uma elevada afinidade para a galectina-16 e resulta na ativação da proteína, o que sublinha a importância das modificações pós-traducionais, como a sulfatação, na modulação da atividade da galectina-16.