Fe65 Inibidores

Os inibidores comuns da Fe65 incluem, entre outros, a curcumina CAS 458-37-7, o resveratrol CAS 501-36-0, o lítio CAS 7439-93-2, o galato de (-)-epigalocatequina CAS 989-51-5 e o sulindac CAS 38194-50-2.

Os inibidores da Fe65 são uma classe de compostos que têm como alvo a proteína Fe65, uma proteína adaptadora envolvida principalmente nas vias de sinalização celular e na regulação dos genes. A Fe65, também conhecida como APBB1, é conhecida por interagir com a proteína precursora amiloide (APP) e outras proteínas envolvidas na regulação da transcrição. Estruturalmente, a Fe65 contém vários domínios funcionais, incluindo o domínio WW e os domínios de ligação à fosfotirosina (PTB), que lhe permitem ligar-se a motivos fosforilados noutras proteínas. A inibição da atividade da Fe65 centra-se frequentemente na perturbação destas interações mediadas por domínios, modulando assim os processos a jusante relacionados com a sinalização celular e a localização de proteínas. Quimicamente, os inibidores da Fe65 são diversos, sendo muitas vezes concebidos para interferir com as suas capacidades de ligação, em particular através de modificações que perturbam as conformações dos seus domínios ou as interações com parceiros de ligação chave como a APP. Muitos destes inibidores são pequenas moléculas que actuam visando as interfaces de ligação da proteína, impedindo assim a sua capacidade de mediar interações proteína-proteína. Alguns inibidores são desenvolvidos para visar motivos específicos que a Fe65 reconhece, bloqueando o seu recrutamento para complexos celulares envolvidos na regulação dos genes. A inibição da Fe65 é estudada principalmente pelo seu impacto na regulação de processos celulares como a transcrição, uma vez que a Fe65 desempenha um papel na translocação nuclear de determinados factores de transcrição. Através destes mecanismos, os inibidores da Fe65 permitem estudos detalhados das vias celulares reguladas por esta proteína adaptadora, realçando a sua importância no panorama mais vasto da biologia molecular e das redes de interação de proteínas.