A proteína EDD, também conhecida como E3 ubiquitina-proteína ligase UBR5, é um regulador chave dos processos celulares através do seu papel como E3 ubiquitina ligase. A EDD está envolvida na proteólise mediada pela ubiquitina, que desempenha um papel fundamental na manutenção da homeostase celular, direccionando as proteínas para a degradação. Como E3 ligase, o EDD facilita a transferência de moléculas de ubiquitina para proteínas-alvo específicas, marcando-as para degradação pelo proteassoma. Este processo regula várias funções celulares, incluindo a renovação de proteínas, a transdução de sinais, a reparação do ADN e a progressão do ciclo celular. Além disso, a EDD tem sido implicada na regulação de diversas vias de sinalização, tais como as envolvidas na resposta a danos no ADN, na regulação da transcrição e nas respostas ao stress celular, destacando o seu papel multifacetado na fisiologia celular.
A inibição da EDD representa uma estratégia potencial para modular os processos celulares regulados pela proteólise mediada pela ubiquitina e pelas vias de sinalização. Vários mecanismos podem perturbar a função da EDD, incluindo a interferência com a sua atividade enzimática, o reconhecimento do substrato ou as interacções proteína-proteína. Pequenas moléculas ou péptidos que visam especificamente o local catalítico da EDD podem inibir a sua atividade de E3 ligase, impedindo a ubiquitinação de proteínas de substrato e a subsequente degradação proteasomal. Em alternativa, os compostos que perturbam as interacções proteína-proteína essenciais para a função da EDD podem interferir com o reconhecimento do seu substrato ou com a sua localização subcelular, inibindo assim o seu papel regulador nos processos celulares. Além disso, as modificações pós-traducionais ou as proteínas reguladoras podem modular a atividade da EDD, oferecendo alvos adicionais para inibição.
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