demethylated-PP2A-C Inibidores

Os inibidores comuns da PP2A-C desmetilada incluem, entre outros, o ácido okadaico CAS 78111-17-8, a cantharidina CAS 56-25-7, o LB-100 CAS 1632032-53-1, a fostriecina CAS 87860-39-7 e a calicilina A CAS 101932-71-2.

Os inibidores da PP2A-C compreendem um conjunto diversificado de compostos que visam especificamente a subunidade catalítica (PP2A-C) da proteína fosfatase 2A (PP2A), modulando a sua atividade enzimática e influenciando os processos celulares a jusante. O ácido ocadaico (OA) e o seu análogo estrutural, o oxalilamino-epoxidecanediato (OA), são inibidores potentes que perturbam a atividade da fosfatase PP2A ligando-se à PP2A-C. Estes compostos impedem a desfosforilação de substratos, levando à fosforilação aberrante de proteínas celulares envolvidas em vias de sinalização críticas. A cantharidina, um composto natural, é outro inibidor que interage com a PP2A-C, interrompendo a sua atividade de fosfatase. Ao ligar-se à PP2A-C, a cantaridina induz a acumulação de substratos fosforilados, influenciando as vias de sinalização celular relacionadas com o crescimento e a sobrevivência. Este conjunto diversificado de inibidores inclui também o LB-100, que visa seletivamente a PP2A-C, fornecendo aos investigadores ferramentas para investigar os papéis intrincados da PP2A em vários processos celulares.

A fostriecina, um produto natural, inibe a PP2A, visando a sua subunidade catalítica, interrompendo a atividade da fosfatase e influenciando processos celulares como a progressão do ciclo celular e a apoptose. A calicilina A, embora conhecida como um inibidor da PP1/PP2A, inibe preferencialmente a PP2A em concentrações mais baixas. Este composto liga-se à PP2A-C, interrompendo a atividade de fosfatase da PP2A e afectando os processos celulares. A microcistina-LR, uma toxina natural, liga-se à PP2A-C, inibindo a sua atividade de fosfatase e conduzindo à desregulação dos processos celulares. A tautomicina, outro produto natural, é reconhecida pelos seus efeitos inibitórios nas proteínas fosfatases, incluindo a PP2A. A tautomicina perturba a PP2A-C, alterando os padrões de fosforilação e influenciando vários processos celulares. Coletivamente, estes inibidores oferecem ferramentas valiosas para os investigadores dissecarem os papéis da PP2A nas cascatas de sinalização celular, fornecendo informações sobre as complexas redes reguladoras regidas pela PP2A. A inibição selectiva da PP2A-C por estes compostos realça a sua importância para desvendar os intrincados mecanismos reguladores associados à PP2A.