Os inibidores da CHST2 são uma classe de compostos químicos que visam e inibem a atividade enzimática da Carbohydrate Sulfotransferase 2 (CHST2), uma enzima responsável pela sulfatação dos glicosaminoglicanos. A CHST2 catalisa especificamente a transferência de grupos sulfato para os resíduos de N-acetilglucosamina nos glicosaminoglicanos, contribuindo para a biossíntese de formas altamente sulfatadas de sulfato de heparano e sulfato de condroitina. Estes glicosaminoglicanos sulfatados são vitais para a estrutura e função dos proteoglicanos, que são componentes essenciais da matriz extracelular e desempenham papéis importantes na sinalização celular, adesão celular e reconhecimento molecular. A inibição da CHST2 pode, portanto, afetar o padrão de sulfatação dos glicosaminoglicanos, alterando as suas propriedades de ligação e interações com outras proteínas e biomoléculas. A proteína alvo, CHST2, é um membro da família das sulfotransferases, que está envolvida em várias vias biossintéticas dos glicosaminoglicanos. Esta enzima localiza-se principalmente no aparelho de Golgi, onde modifica os proteoglicanos antes de estes serem transportados para a superfície celular ou para a matriz extracelular. A CHST2 desempenha um papel importante na regulação da diversidade estrutural dos glicosaminoglicanos, o que, por sua vez, influencia processos biológicos como a proliferação celular, a migração e a remodelação da matriz. Dado o seu papel fundamental na modificação do ambiente extracelular, os compostos que inibem a CHST2 podem afetar vários processos celulares, alterando a composição e a funcionalidade do glicocálix e as interações dos proteoglicanos. A compreensão do impacto bioquímico da inibição da CHST2 é fundamental para estudar a forma como a estrutura dos glicosaminoglicanos influencia o comportamento celular e a comunicação extracelular.
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