cathepsin C Inibidores

Os inibidores comuns da catepsina C incluem, entre outros, a quimostatina CAS 9076-44-2, a Z-Leu-Val-Gly-diazometilcetona CAS 119670-30-3 e o CA-074 CAS 134448-10-5.

A catepsina C, também conhecida como dipeptidil peptidase I (DPPI), é uma cisteína protease lisossomal que desempenha um papel crucial no processamento e ativação de várias outras proteases lisossomais, em particular as enzimas da família das catepsinas. Esta ativação proteolítica é essencial para o funcionamento normal de vários processos celulares, incluindo a degradação de proteínas, a regulação da resposta imunitária e a remodelação dos tecidos. A catepsina C é sintetizada como um precursor inativo e sofre um processamento autocatalítico para gerar a enzima madura e ativa. Uma das suas principais funções é clivar os dipeptídeos do terminal N de outros precursores da catepsina, removendo um pró-peptídeo inibitório e convertendo-os assim nas suas formas enzimaticamente activas.

A inibição da catepsina C pode perturbar a ativação das proteases lisossomais e, subsequentemente, afetar a maquinaria proteolítica celular. Embora os mecanismos de inibição possam variar, envolvem frequentemente a seleção do local ativo da catepsina C ou a interferência com o seu processamento autocatalítico. A inibição pode levar à acumulação de precursores inactivos de catepsinas e a uma redução subsequente da atividade das enzimas catepsinas a jusante. Esta perturbação da ativação das proteases pode ter consequências de grande alcance nos processos celulares, incluindo a degradação das proteínas, a apresentação de antigénios e a regulação da resposta imunitária. A compreensão do papel da catepsina C e da sua inibição é crucial para desvendar a complexa interação das proteases lisossomais e o seu impacto na homeostasia celular e na função imunitária.