A forskolina tem como alvo a enzima adenilil ciclase, provocando um aumento dos níveis de AMPc que, secundariamente, ativa a PKA. Os eventos de fosforilação resultantes são transmitidos em cascata para alterar potencialmente o comportamento do C17orf85. Do mesmo modo, o análogo do AMPc, o Dibutiril AMPc, contorna os receptores a montante e estimula diretamente a PKA, criando uma via paralela para o mesmo destino. O fluxo de cálcio no interior da célula é outra via para a mudança. A ionomicina e o A23187, ambos ionóforos de cálcio, elevam as concentrações de cálcio intracelular, activando cinases dependentes do cálcio que podem influenciar proteínas que operam na mesma esfera que o C17orf85. O BAPTA-AM, por outro lado, sequestra o cálcio, alterando subtilmente o equilíbrio da sinalização mediada pelo cálcio.
A proteína quinase C é posta em ação pelo PMA, que pode reconfigurar a paisagem de fosforilação da célula, implicando a ativação de proteínas no âmbito da sinalização do C17orf85. A tapsigargina, um agente de stress, perturba a homeostase do cálcio ao inibir a SERCA, desencadeando assim uma resposta ao stress que pode afetar indiretamente a ativação do C17orf85. A inibição da regulação é tão crucial como a ativação, e compostos como o LY294002, PD98059 e U0126 exemplificam este facto ao visarem cinases-chave como a PI3K e a MEK. Estas moléculas resultam em mudanças de nuances no equilíbrio celular, potencialmente levando a um estado de ativação alterado de C17orf85 através de ajustes de sinalização compensatórios. A 2-desoxiglicose introduz stress metabólico ao impedir a glicólise, que por sua vez pode ativar vias de resposta ao stress que se cruzam com a rede reguladora do C17orf85. O ácido ocadaico conclui o conjunto impedindo a desfosforilação das proteínas, mantendo um estado de fosforilação elevada que pode afetar indiretamente a atividade do C17orf85.
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