C12orf62 Ativadores

Os activadores comuns de C12orf62 incluem, mas não estão limitados a Forskolin CAS 66575-29-9, Ionomycin CAS 56092-82-1, PMA CAS 16561-29-8, Isoproterenol Hydrochloride CAS 51-30-9 e Insulin CAS 11061-68-0.

Os activadores químicos da proteína codificada por C12orf62 podem modular a sua atividade através de várias vias de sinalização intracelular. Por exemplo, a forskolina e o isoproterenol actuam para aumentar os níveis intracelulares de cAMP, activando subsequentemente a proteína quinase A (PKA). A ativação da PKA pode levar à fosforilação de proteínas alvo, o que inclui a potencial ativação da proteína de interesse se esta servir de substrato para a PKA. A ionomicina funciona aumentando a concentração de cálcio intracelular, o que pode ativar as cinases dependentes da calmodulina (CaMKs). Estas cinases têm então a capacidade de fosforilar e, por conseguinte, regular a atividade de um vasto conjunto de proteínas, incluindo a proteína codificada por C12orf62, desde que seja sensível à sinalização por cálcio. O 12-miristato 13-acetato de forbol (PMA) ativa a proteína quinase C (PKC), que tem um potencial semelhante para fosforilar e modular a atividade da proteína se esta estiver dentro do âmbito dos alvos da PKC.

Ao longo do espetro diversificado de cascatas de sinalização, a insulina pode desencadear a via da fosfoinositídeo 3-quinase (PI3K)/Akt, que é conhecida pelo seu papel na regulação de uma miríade de processos celulares através de eventos de fosforilação. Se a proteína codificada pelo C12orf62 se enquadrar na lista de substratos fosforilados pela Akt, o seu estado de ativação pode ser influenciado pela sinalização da insulina. O Fator de Crescimento Epidérmico (EGF) inicia a via da proteína quinase activada por mitogénio (MAPK)/cinase regulada por sinal extracelular (ERK), que pode envolver a proteína em questão como parte dos seus alvos reguladores a jusante. O peróxido de hidrogénio, através do seu papel como espécie reactiva de oxigénio, pode exercer alterações na sinalização celular através da modificação oxidativa de proteínas, o que pode alterar o estado de fosforilação e a atividade da proteína. Entretanto, a S-Nitroso-N-acetilpenicilamina (SNAP) liberta óxido nítrico, aumentando o GMPc, que ativa a proteína quinase G (PKG), que pode fosforilar uma série de proteínas, incluindo potencialmente esta. A inibição da glicogénio sintase quinase 3 beta (GSK-3β) pelo cloreto de lítio pode levar à ativação de proteínas que, de outro modo, são reguladas negativamente pela GSK-3β, afectando indiretamente a proteína. A inibição da via do NF-κB pelo BAY 11-7082 também oferece uma via para modular a atividade da proteína, tendo em conta a vasta gama de influência do NF-κB nas funções celulares. A anisomicina, que ativa as proteínas quinases activadas pelo stress, e o piritionato de zinco, através da inibição das tirosina fosfatases, podem induzir modificações nos padrões de fosforilação que podem afetar a atividade da proteína. Cada produto químico mencionado exerce a sua influência através de um mecanismo distinto, mas todos convergem para a possibilidade de alterar o estado de ativação da proteína codificada por C12orf62.