βB1-crystallin Inibidores

Os inibidores comuns da βB1-cristalina incluem, entre outros, o galato de (-)-epigalocatequina CAS 989-51-5, a quercetina CAS 117-39-5, a zeaxantina CAS 144-68-3, a curcumina CAS 458-37-7 e a rapamicina CAS 53123-88-9.

A βB1-cristalina é um membro da família de proteínas β-cristalina que se encontra predominantemente no cristalino do olho, onde desempenha um papel crucial na manutenção da transparência e das propriedades refractivas do cristalino. Funcionalmente, contribui para a integridade estrutural do cristalino ao fazer parte do núcleo citoplasmático cristalino, ajudando assim a manter a transparência e o índice de refração do cristalino. Além disso, a βB1-cristalina está envolvida na prevenção da agregação de proteínas, que é essencial para manter a transparência do cristalino e a acuidade visual. A sua expressão é fortemente regulada durante o desenvolvimento e a maturação do cristalino, realçando a sua importância na fisiologia ocular.

A inibição da βB1-cristalina pode perturbar a transparência e a função do cristalino, levando ao desenvolvimento de cataratas. Foram propostos vários mecanismos de inibição, incluindo a inibição competitiva, em que as moléculas interferem com o local de ligação da βB1-cristalina, impedindo assim a sua função normal. Além disso, a inibição não competitiva pode ocorrer através da regulação alostérica, em que as moléculas se ligam a locais alternativos na proteína, induzindo alterações conformacionais que impedem a sua atividade. Além disso, as modificações pós-traducionais, como a fosforilação e a glicação, também podem prejudicar a função da βB1-cristalina, afectando a sua solubilidade e a capacidade de manter a transparência do cristalino. A compreensão destes mecanismos de inibição fornece informações sobre a fisiopatologia da formação da catarata e potenciais estratégias de intervenção.