Os activadores químicos da β3Gn-T4 podem influenciar significativamente a sua atividade de glicosiltransferase através de várias interacções bioquímicas. O UDP-GlcNAc, como açúcar nucleótido, desempenha um papel direto na ativação da β3Gn-T4, fornecendo a porção de N-acetilglucosamina que é transferida durante o processo de glicosilação. Esta ativação depende da capacidade da enzima para catalisar a adição de N-acetilglucosamina a moléculas aceitadoras, uma etapa fundamental na biossíntese de componentes celulares cruciais. Os iões metálicos, como MnCl2, MgCl2, CaCl2, NiCl2 e CoCl2, também contribuem para a ativação da β3Gn-T4, servindo como cofactores essenciais. Sabe-se que os iões manganésio e magnésio, em particular, estabilizam a estrutura da enzima e melhoram a sua eficiência catalítica, assegurando o posicionamento adequado do UDP-GlcNAc no local ativo. O cálcio, embora não esteja diretamente envolvido no mecanismo catalítico, pode promover a estabilidade conformacional da enzima, melhorando assim a sua função. Os iões de níquel e cobalto podem substituir funcionalmente o manganês ou o magnésio, induzindo potencialmente alterações conformacionais que activam a enzima.
Além disso, o NaF pode desempenhar um papel no processo de ativação, alterando o estado de fosforilação da enzima ou das suas proteínas reguladoras, o que pode levar a um aumento da atividade da glicosiltransferase. A ligação de moléculas reguladoras, como a citidina monofosfato, à β3Gn-T4 pode alterar a sua conformação e, assim, modular a sua atividade. Embora o PAPS não esteja diretamente envolvido na ativação da β3Gn-T4, é parte integrante do processo de sulfatação, que ocorre frequentemente em simultâneo com a glicosilação. A produção e a utilização de PAPS podem influenciar indiretamente os padrões de modificação das proteínas, incluindo a atividade de glicosiltransferases como a β3Gn-T4. Em suma, a ativação da β3Gn-T4 é um processo multifacetado que envolve a disponibilidade de substratos dadores, interacções com cofactores de iões metálicos, estados de fosforilação e a ação concertada de moléculas reguladoras, todas elas parte integrante da sua função nas vias de glicosilação celular.
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| Nome do Produto | CAS # | Numero de Catalogo | Quantidade | Preco | Uso e aplicacao | NOTAS |
|---|---|---|---|---|---|---|
Chitosan | 9012-76-4 | sc-221421 sc-221421A sc-221421B sc-221421D sc-221421C | 10 g 25 g 100 g 8 kg 500 g | $40.00 $54.00 $132.00 $3274.00 $292.00 | 6 | |
Este nucleótido de açúcar é utilizado como substrato dador pela β3Gn-T4 para o processo de glicosilação. A β3Gn-T4 transfere a N-acetilglucosamina para proteínas ou lípidos específicos e o UDP-GlcNAc é a fonte direta deste açúcar. | ||||||
Manganese(II) chloride beads | 7773-01-5 | sc-252989 sc-252989A | 100 g 500 g | $19.00 $30.00 | ||
Os iões de manganês são cofactores essenciais para muitas glicosiltransferases, incluindo a β3Gn-T4. Estabilizam a estrutura da enzima e estão envolvidos no mecanismo de reação catalítica, aumentando assim a atividade enzimática da β3Gn-T4. Especificamente, os iões Mn2+ podem ligar-se ao local ativo da β3Gn-T4 e facilitar o posicionamento correto do substrato dador, aumentando a transferência de N-acetilglucosamina para as moléculas aceitadoras. | ||||||
Magnesium chloride | 7786-30-3 | sc-255260C sc-255260B sc-255260 sc-255260A | 10 g 25 g 100 g 500 g | $27.00 $34.00 $47.00 $123.00 | 2 | |
À semelhança do manganês, os iões de magnésio podem servir de cofator para a β3Gn-T4 e outras glicosiltransferases. Os iões Mg2+ podem aumentar a atividade catalítica da β3Gn-T4, melhorando a estabilidade estrutural da enzima e, possivelmente, ajudando na orientação adequada do substrato dador para que a reação de glicosilação prossiga. | ||||||
Calcium chloride anhydrous | 10043-52-4 | sc-207392 sc-207392A | 100 g 500 g | $65.00 $262.00 | 1 | |
Os iões de cálcio podem também atuar como agentes estabilizadores da estrutura e função de várias enzimas. No contexto da β3Gn-T4, o Ca2+ pode promover a ativação, contribuindo para a estabilidade conformacional da enzima, o que favorece a sua atividade de glicosiltransferase. Embora não esteja diretamente envolvida no mecanismo catalítico, a presença de Ca2+ pode aumentar a eficiência global do processo enzimático levado a cabo pela β3Gn-T4. | ||||||
Nickel(II) chloride | 7718-54-9 | sc-236169 sc-236169A | 100 g 500 g | $67.00 $184.00 | ||
Os iões de níquel podem influenciar a atividade das glicosiltransferases, actuando como cofactores alternativos em alguns casos. No caso da β3Gn-T4, o Ni2+ pode ligar-se à enzima e induzir uma alteração conformacional que resulta numa maior atividade da glicosiltransferase, activando assim funcionalmente a enzima. A ativação da β3Gn-T4 pelo Ni2+ facilitaria a glicosilação de proteínas ou lípidos alvo, um passo crítico em processos celulares como a sinalização celular e o reconhecimento molecular. | ||||||
Cobalt(II) chloride | 7646-79-9 | sc-252623 sc-252623A | 5 g 100 g | $63.00 $173.00 | 7 | |
Os iões de cobalto podem participar na ativação de algumas enzimas imitando o comportamento de outros iões metálicos divalentes que actuam como cofactores. No caso da β3Gn-T4, o Co2+ pode substituir o manganês ou o magnésio, levando potencialmente a uma ativação funcional da atividade glicosiltransferase da enzima. Isto implicaria a ligação do Co2+ à enzima, promovendo uma estrutura propícia à transferência de N-acetilglucosamina do substrato dador para moléculas aceitadoras. | ||||||