Date published: 2025-10-30

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β3Gn-T4 Ativadores

Os activadores β3Gn-T4 comuns incluem, entre outros, quitosano CAS 9012-76-4, pérolas de cloreto de manganês (II) CAS 7773-01-5, cloreto de magnésio CAS 7786-30-3, cloreto de cálcio anidro CAS 10043-52-4 e cloreto de níquel (II) CAS 7718-54-9.

Os activadores químicos da β3Gn-T4 podem influenciar significativamente a sua atividade de glicosiltransferase através de várias interacções bioquímicas. O UDP-GlcNAc, como açúcar nucleótido, desempenha um papel direto na ativação da β3Gn-T4, fornecendo a porção de N-acetilglucosamina que é transferida durante o processo de glicosilação. Esta ativação depende da capacidade da enzima para catalisar a adição de N-acetilglucosamina a moléculas aceitadoras, uma etapa fundamental na biossíntese de componentes celulares cruciais. Os iões metálicos, como MnCl2, MgCl2, CaCl2, NiCl2 e CoCl2, também contribuem para a ativação da β3Gn-T4, servindo como cofactores essenciais. Sabe-se que os iões manganésio e magnésio, em particular, estabilizam a estrutura da enzima e melhoram a sua eficiência catalítica, assegurando o posicionamento adequado do UDP-GlcNAc no local ativo. O cálcio, embora não esteja diretamente envolvido no mecanismo catalítico, pode promover a estabilidade conformacional da enzima, melhorando assim a sua função. Os iões de níquel e cobalto podem substituir funcionalmente o manganês ou o magnésio, induzindo potencialmente alterações conformacionais que activam a enzima.

Além disso, o NaF pode desempenhar um papel no processo de ativação, alterando o estado de fosforilação da enzima ou das suas proteínas reguladoras, o que pode levar a um aumento da atividade da glicosiltransferase. A ligação de moléculas reguladoras, como a citidina monofosfato, à β3Gn-T4 pode alterar a sua conformação e, assim, modular a sua atividade. Embora o PAPS não esteja diretamente envolvido na ativação da β3Gn-T4, é parte integrante do processo de sulfatação, que ocorre frequentemente em simultâneo com a glicosilação. A produção e a utilização de PAPS podem influenciar indiretamente os padrões de modificação das proteínas, incluindo a atividade de glicosiltransferases como a β3Gn-T4. Em suma, a ativação da β3Gn-T4 é um processo multifacetado que envolve a disponibilidade de substratos dadores, interacções com cofactores de iões metálicos, estados de fosforilação e a ação concertada de moléculas reguladoras, todas elas parte integrante da sua função nas vias de glicosilação celular.

VEJA TAMBÉM

Nome do ProdutoCAS #Numero de CatalogoQuantidadePrecoUso e aplicacaoNOTAS

Chitosan

9012-76-4sc-221421
sc-221421A
sc-221421B
sc-221421D
sc-221421C
10 g
25 g
100 g
8 kg
500 g
$40.00
$54.00
$132.00
$3274.00
$292.00
6
(1)

Este nucleótido de açúcar é utilizado como substrato dador pela β3Gn-T4 para o processo de glicosilação. A β3Gn-T4 transfere a N-acetilglucosamina para proteínas ou lípidos específicos e o UDP-GlcNAc é a fonte direta deste açúcar.

Manganese(II) chloride beads

7773-01-5sc-252989
sc-252989A
100 g
500 g
$19.00
$30.00
(0)

Os iões de manganês são cofactores essenciais para muitas glicosiltransferases, incluindo a β3Gn-T4. Estabilizam a estrutura da enzima e estão envolvidos no mecanismo de reação catalítica, aumentando assim a atividade enzimática da β3Gn-T4. Especificamente, os iões Mn2+ podem ligar-se ao local ativo da β3Gn-T4 e facilitar o posicionamento correto do substrato dador, aumentando a transferência de N-acetilglucosamina para as moléculas aceitadoras.

Magnesium chloride

7786-30-3sc-255260C
sc-255260B
sc-255260
sc-255260A
10 g
25 g
100 g
500 g
$27.00
$34.00
$47.00
$123.00
2
(1)

À semelhança do manganês, os iões de magnésio podem servir de cofator para a β3Gn-T4 e outras glicosiltransferases. Os iões Mg2+ podem aumentar a atividade catalítica da β3Gn-T4, melhorando a estabilidade estrutural da enzima e, possivelmente, ajudando na orientação adequada do substrato dador para que a reação de glicosilação prossiga.

Calcium chloride anhydrous

10043-52-4sc-207392
sc-207392A
100 g
500 g
$65.00
$262.00
1
(1)

Os iões de cálcio podem também atuar como agentes estabilizadores da estrutura e função de várias enzimas. No contexto da β3Gn-T4, o Ca2+ pode promover a ativação, contribuindo para a estabilidade conformacional da enzima, o que favorece a sua atividade de glicosiltransferase. Embora não esteja diretamente envolvida no mecanismo catalítico, a presença de Ca2+ pode aumentar a eficiência global do processo enzimático levado a cabo pela β3Gn-T4.

Nickel(II) chloride

7718-54-9sc-236169
sc-236169A
100 g
500 g
$67.00
$184.00
(0)

Os iões de níquel podem influenciar a atividade das glicosiltransferases, actuando como cofactores alternativos em alguns casos. No caso da β3Gn-T4, o Ni2+ pode ligar-se à enzima e induzir uma alteração conformacional que resulta numa maior atividade da glicosiltransferase, activando assim funcionalmente a enzima. A ativação da β3Gn-T4 pelo Ni2+ facilitaria a glicosilação de proteínas ou lípidos alvo, um passo crítico em processos celulares como a sinalização celular e o reconhecimento molecular.

Cobalt(II) chloride

7646-79-9sc-252623
sc-252623A
5 g
100 g
$63.00
$173.00
7
(1)

Os iões de cobalto podem participar na ativação de algumas enzimas imitando o comportamento de outros iões metálicos divalentes que actuam como cofactores. No caso da β3Gn-T4, o Co2+ pode substituir o manganês ou o magnésio, levando potencialmente a uma ativação funcional da atividade glicosiltransferase da enzima. Isto implicaria a ligação do Co2+ à enzima, promovendo uma estrutura propícia à transferência de N-acetilglucosamina do substrato dador para moléculas aceitadoras.