Date published: 2025-10-30

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ANKRD12 Inibidores

Os inibidores comuns da ANKRD12 incluem, entre outros, a tricostatina A CAS 58880-19-6, a 5-azacitidina CAS 320-67-2, o ácido hidroxâmico da suberoilanilida CAS 149647-78-9, o RG 108 CAS 48208-26-0 e a mitramicina A CAS 18378-89-7.

Os inibidores da ANKRD12 referem-se a uma classe específica de compostos químicos que têm como alvo a proteína ANKRD12, que pertence à família do domínio de repetição da anquirina. A ANKRD12 é caracterizada pela presença de múltiplos motivos de repetição anquirina, conhecidos por mediarem interações proteína-proteína. Estes motivos estruturais permitem à ANKRD12 participar em vários processos celulares, facilitando a montagem de complexos multiproteicos. Os inibidores da ANKRD12 são concebidos para perturbar estas interações proteína-proteína, ligando-se aos domínios de repetição da anquirina ou aos locais de interação, acabando por desestabilizar os complexos formados pela ANKRD12. Ao interferir com o papel estrutural da ANKRD12 nesses complexos, estes inibidores podem influenciar as vias celulares críticas que dependem da sua função. Quimicamente, os inibidores da ANKRD12 apresentam uma vasta gama de diversidade estrutural, incluindo pequenas moléculas, péptidos e construções sintéticas maiores. A conceção destes inibidores centra-se frequentemente na capacidade de interferir com interações hidrofóbicas ou electrostáticas fundamentais nos domínios de repetição da anquirina. Em alguns casos, os inibidores podem imitar os parceiros naturais de ligação da ANKRD12, competindo por locais de ligação e impedindo a proteína de interagir com os seus parceiros funcionais. Em alternativa, alguns inibidores induzem alterações conformacionais que alteram a estabilidade das repetições de anquirina, impedindo assim a montagem correta de complexos que envolvem a ANKRD12. Esta classe de inibidores oferece ferramentas valiosas para estudar os papéis moleculares específicos da ANKRD12 em contextos celulares, fornecendo informações sobre a dinâmica estrutural e as interações que são críticas para a função da proteína numa série de sistemas biológicos.

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