As vias de sinalização intracelular modulam a atividade da ANKDD1B através de uma variedade de mecanismos, envolvendo principalmente o estado de fosforilação da proteína. A ativação da adenilato ciclase por determinados compostos conduz a um aumento dos níveis de AMPc na célula, o que, por sua vez, ativa a proteína quinase A (PKA). A PKA activada pode então fosforilar a ANKDD1B, resultando no aumento da sua atividade funcional. Do mesmo modo, a utilização de inibidores da fosfodiesterase provoca uma acumulação de AMPc, promovendo ainda mais a atividade da PKA e a potencial fosforilação do ANKDD1B. De forma análoga a este processo, certos análogos de nucleótidos cíclicos são concebidos para serem resistentes à degradação, mantendo uma atividade elevada da PKA durante períodos prolongados e, assim, contribuindo potencialmente para a ativação do ANKDD1B.
Além disso, outros activadores funcionam através de vias distintas que também afectam a atividade do ANKDD1B. Por exemplo, os compostos que actuam como ionóforos aumentam os níveis de cálcio intracelular, o que pode ativar proteínas cinases dependentes do cálcio capazes de fosforilar o ANKDD1B. Este efeito também se verifica com os inibidores das proteínas fosfatases, que impedem a desfosforilação das proteínas, conduzindo potencialmente a um aumento do estado fosforilado do ANKDD1B. Em alternativa, a inibição de determinadas cinases pode perturbar as cascatas de sinalização normais, resultando possivelmente na ativação compensatória de outras cinases que fosforilariam então o ANKDD1B. Também foi demonstrado que a inibição da síntese proteica ativa as proteínas cinases activadas pelo stress, que estão envolvidas na fosforilação de vários substratos e podem levar indiretamente à ativação do ANKDD1B.
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