Aminopeptidase B Inibidores

Os inibidores comuns da aminopeptidase B incluem, entre outros, a arfamenina B CAS 144110-38-3, a bestatina CAS 58970-76-6, o cloridrato de bestatina CAS 65391-42-6, a puromicina CAS 53-79-2 e o CHR 2797 CAS 238750-77-1.

Os inibidores da aminopeptidase B abrangem várias classes químicas, desde os inibidores diretos da enzima até aos que actuam de forma mais periférica, modificando o ambiente operacional da enzima. Os inibidores diretos, como a Bestatina, a Amastatina e a Actinonina, funcionam ligando-se ao local ativo da Aminopeptidase B. Isto impede a capacidade da enzima de hidrolisar as ligações peptídicas, especialmente na remoção de aminoácidos básicos dos péptidos. Estes produtos químicos exercem os seus efeitos sem necessidade de etapas intermédias, proporcionando uma ação inibidora imediata. Os agentes quelantes de metais, como o EDTA e a fenantrolina, funcionam sequestrando iões metálicos que são cruciais para a atividade catalítica da enzima. Ao fazê-lo, estes agentes resultam numa inibição direta da função da enzima, afectando o seu papel na modificação de aminoácidos.

Outros inibidores, como a Leupeptina e o PMSF, afectam a disponibilidade de substratos sobre os quais a Aminopeptidase B actua. Estes produtos químicos inibem as serina e cisteína proteases, que estão a montante na cascata proteolítica que acaba por fornecer substratos à Aminopeptidase B. A puromicina e a cloroquina actuam através de um mecanismo diferente. A puromicina inibe a síntese proteica a nível ribossómico, reduzindo assim o número de substratos peptídicos disponíveis para a Aminopeptidase B atuar. A cloroquina perturba a acidificação endossómica, o que poderia alterar as condições de pH intracelular em que a Aminopeptidase B funciona de forma óptima. Isto representa uma modulação indireta da função da enzima, alterando o meio celular para condições menos favoráveis à sua atividade.