α-Amylase, from pig pancreas Inibidores
Os inibidores comuns da α-amilase do pâncreas de suínos incluem, entre outros, Acarbose CAS 56180-94-0, Berberina CAS 2086-83-1, Ácido oleanólico CAS 508-02-1, Ácido ursólico CAS 77-52-1 e Galato de (-)-Epigalocatequina CAS 989-51-5.
Os inibidores químicos da α-amilase oferecem diversos mecanismos através dos quais podem impedir a capacidade da enzima de decompor os amidos em açúcares. A acarbose é um desses inibidores, funcionando através da ligação competitiva ao local ativo da enzima, que imita a estrutura dos seus substratos naturais. Isto resulta num bloqueio reversível, impedindo a ocorrência do processo catalítico normal. Do mesmo modo, o tendamistato forma um complexo estável com a α-amilase através de uma ligação de alta afinidade, que obstrui diretamente a capacidade de hidrólise do amido da enzima. A montbretina A também se liga à α-amilase, mas distingue-se pela sua interação altamente específica com o sítio ativo, impedindo eficazmente a entrada de substratos polissacáridos no sítio. A berberina e o ácido oleanólico são dois compostos que se ligam de forma não covalente à α-amilase, provocando uma alteração conformacional da enzima que resulta numa diminuição da ação enzimática sobre as moléculas de amido.
Prosseguindo este padrão de interação, sabe-se que o ácido ursólico e o galato de epigalocatequina (EGCG) interagem com a α-amilase de uma forma que altera a configuração da enzima, com o EGCG a ligar-se nomeadamente em múltiplos locais, o que provoca uma inibição alostérica. Além disso, os flavonóides, como a miricetina, a luteolina, a morina, a quercetina e a rutina, inibem a atividade da α-amilase ao formarem complexos com a enzima. A miricetina e a luteolina ligam-se diretamente ao local ativo, restringindo o acesso ao substrato e, consequentemente, a atividade da enzima. A morina e a quercetina funcionam de acordo com um princípio semelhante: a sua ligação induz uma alteração conformacional que dificulta a capacidade da enzima para se ligar eficazmente às moléculas de amido. Por último, a interação da rutina com a α-amilase provoca alterações estruturais que impedem o posicionamento necessário das moléculas de substrato para uma catálise eficaz, o que ilustra a diversidade de mecanismos de inibição da α-amilase.
VEJA TAMBÉM
| Nome do Produto | CAS # | Numero de Catalogo | Quantidade | Preco | Uso e aplicacao | NOTAS |
|---|---|---|---|---|---|---|
Acarbose | 56180-94-0 | sc-203492 sc-203492A | 1 g 5 g | $222.00 $593.00 | 1 | |
A acarbose actua como um inibidor competitivo da α-amilase ao imitar a estrutura do seu substrato natural, levando à inibição reversível do local ativo da enzima. Isto impede a decomposição dos amidos em açúcares, que é a principal função da α-amilase. | ||||||
Berberine | 2086-83-1 | sc-507337 | 250 mg | $90.00 | 1 | |
A berberina inibe a α-amilase ligando-se de forma não covalente à enzima, o que leva a uma alteração da conformação da enzima e a uma redução da sua atividade em relação às moléculas de substrato. | ||||||
Oleanolic Acid | 508-02-1 | sc-205775 sc-205775A | 100 mg 500 mg | $84.00 $296.00 | 8 | |
O ácido oleanólico inibe a α-amilase ligando-se à enzima e alterando a sua estrutura, o que reduz a sua atividade. É provável que a ligação ocorra perto do sítio ativo, o que perturba a capacidade da enzima para catalisar a hidrólise do amido. | ||||||
Ursolic Acid | 77-52-1 | sc-200383 sc-200383A | 50 mg 250 mg | $55.00 $176.00 | 8 | |
O ácido ursólico inibe a α-amilase ao interagir com a enzima e ao provocar uma alteração na sua conformação. Esta interação diminui a eficiência catalítica da enzima. | ||||||
(−)-Epigallocatechin Gallate | 989-51-5 | sc-200802 sc-200802A sc-200802B sc-200802C sc-200802D sc-200802E | 10 mg 50 mg 100 mg 500 mg 1 g 10 g | $42.00 $72.00 $124.00 $238.00 $520.00 $1234.00 | 11 | |
O galato de epigalocatequina (EGCG) inibe a α-amilase ligando-se à enzima, o que leva à formação de um complexo que é menos ativo do que a enzima livre. A ligação do EGCG à α-amilase pode ocorrer em múltiplos locais, levando a uma inibição alostérica. | ||||||
Myricetin | 529-44-2 | sc-203147 sc-203147A sc-203147B sc-203147C sc-203147D | 25 mg 100 mg 1 g 25 g 100 g | $95.00 $184.00 $255.00 $500.00 $1002.00 | 3 | |
A miricetina liga-se à α-amilase e inibe a sua atividade induzindo uma alteração conformacional na enzima, o que diminui a sua capacidade de interagir com os substratos de amido. | ||||||
Luteolin | 491-70-3 | sc-203119 sc-203119A sc-203119B sc-203119C sc-203119D | 5 mg 50 mg 500 mg 5 g 500 g | $26.00 $50.00 $99.00 $150.00 $1887.00 | 40 | |
A luteolina inibe a α-amilase ao interagir com o sítio ativo da enzima, bloqueando assim o acesso ao substrato e reduzindo a atividade da enzima. | ||||||
Quercetin | 117-39-5 | sc-206089 sc-206089A sc-206089E sc-206089C sc-206089D sc-206089B | 100 mg 500 mg 100 g 250 g 1 kg 25 g | $11.00 $17.00 $108.00 $245.00 $918.00 $49.00 | 33 | |
A quercetina inibe a α-amilase através da ligação à enzima, o que leva a uma alteração conformacional que reduz a sua atividade. Esta interação ocorre provavelmente de uma forma que impede diretamente a entrada do substrato no sítio ativo. | ||||||
Rutin trihydrate | 250249-75-3 | sc-204897 sc-204897A sc-204897B | 5 g 50 g 100 g | $56.00 $71.00 $124.00 | 7 | |
A rutina inibe a α-amilase ligando-se à enzima e provocando alterações estruturais que diminuem a sua capacidade de hidrolisar o amido. A ligação pode interferir com o posicionamento correto das moléculas de substrato necessárias para a catálise. | ||||||