ADAMTS-17 Ativadores

Os activadores comuns da ADAMTS-17 incluem, entre outros, o ácido retinóico, todos os trans CAS 302-79-4, a heparina CAS 9005-49-6, o PMA CAS 16561-29-8, o SB 431542 CAS 301836-41-9 e o ácido hidroxâmico de suberoilanilida CAS 149647-78-9.

As enzimas ADAMTS (Disintegrin and Metalloproteinase with Thrombospondin Motifs) são uma família de metaloproteases secretadas que desempenham papéis críticos na remodelação e homeostase da matriz extracelular (ECM). A ADAMTS-17 é um dos membros desta família, participando na degradação de uma variedade de componentes da MEC, como proteoglicanos, colagénios e outros constituintes da matriz. Ao contrário das ADAMs ancoradas na membrana, as enzimas ADAMTS são segregadas e, por conseguinte, actuam no espaço extracelular. A regulação da ADAMTS-17 é multifacetada, influenciada por vários factores, incluindo a expressão genética, a disponibilidade de substratos e a modulação por outras vias de sinalização. As alterações epigenéticas, como a metilação do ADN ou a modificação das histonas, também podem influenciar a expressão da ADAMTS-17, assim como factores de crescimento específicos e citocinas que operam através de redes de sinalização complexas.

Os activadores da ADAMTS-17 podem funcionar indiretamente através da inibição de vias que normalmente suprimem a atividade da ADAMTS-17 ou através da alteração do panorama epigenético para favorecer a expressão genética. Podem também funcionar modulando a disponibilidade de substratos na MEC, sobre os quais a ADAMTS-17 actua, ou estabilizando a própria estrutura da MEC. As moléculas que actuam como eliminadoras de espécies reactivas de oxigénio (ROS) podem influenciar o ambiente oxidativo, apoiando potencialmente uma atividade enzimática óptima. Outras moléculas podem interferir com vias concorrentes, como a sinalização Notch ou TGF-β, para ajustar os níveis de atividade da ADAMTS-17. Em geral, a biologia química dos activadores da ADAMTS-17 é complexa, necessitando de abordagens multidisciplinares para elucidar completamente os mecanismos envolvidos.